专科动物生化知识点

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1、知识点回顾：等电点、肽键、二面角、蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、肽单位平面、蛋白质的变性、复性、盐溶、盐析、透析、变构效应典型实例：胰岛素（结构、激活、一级结构与功能）、肌红蛋白、血红蛋白（变构效应、分子病）、核糖核酸酶A（变性与复性）、细胞色素C（一级结构与亲缘关系）习题：1.某氨基酸溶于水（pH=7）所得的溶液pH=6，则该氨基酸的pI应是大于6、等于6、还是小于6？氨基酸以两性离子存在，当其溶于水时pH下降，说明其在水中释放质子，为使该氨基酸达到等电点，只有

2、加酸才可使其回复到两性离子，所以该氨基酸等电点小于6。2.简述蛋白质α-螺旋结构要点？主链围中心轴呈有规律的螺旋式上升，形成右手α-螺旋,每旋转一圈为3.6个氨基酸残基,螺矩为0.54nm；其结构靠第一个肽键平面上的NH和第四个肽键平面上的CO形成氢键；第二个肽键的NH和第五个肽键的CO形成氢键,按此类推,使α-螺旋结构趋于稳定。3.引起蛋白质变性的因素有哪些?变性的实质是什么?引起变性的因素有物理因素和化学因素。物理因素如：加热、紫外线、超声波等；化学因素如：强酸、强碱、重金属盐、生物碱试剂、有机溶剂等。引起变性的实质是蛋白质的空间构象被

3、破坏，导致理化性质改变，生物学活性丧失。4.胰岛素和血红蛋白均为1个以上肽链所组成的蛋白质，比较这两种蛋白质中肽链间的作用力形式？胰岛素的两条链，最初来源于同一条肽链，这两条肽链间由共价键二硫键相连；血红蛋白由四条肽链组成，相互间只通过非共价键相互作用结合在一起。5.已知一纯的含血红素蛋白质，其含铁量为0.426%，则该蛋白质最小分子量为多少？56/0.426%=13,145注意相对分子量、绝对分子量、摩尔质量知识点回顾：酶的专一性、绝对专一性、相对专一性、键专一性、基团专一性、立体化学专一性、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、单纯酶、复合酶、活

4、性中心、结合基团、催化基团、必需基团、酶原、诱导契合学说、酶活力、比活力、抑制剂、激活剂、调节酶、共价调节酶、酶的变构效应、同工酶习题：1.在酶分离纯化过程中，应注意哪些方面的问题？在酶分离纯化过程中，一个非常重要的问题是保护酶的活性，不使酶在纯化的过程中失活，因此酶提取纯化应注意以下问题：1）pH值，选择酶最稳定的pH值，确定合适的缓冲容量的缓冲溶液；71）温度，一般来说0℃时酶比较稳定，一般在0～4℃时操作；但有例外，如丙酮酸羧化酶，在0℃时不稳定，而在260℃时稳定；2）防止氧化：多含—SH，可加入β-巯基乙醇、半胱氨酸、谷胱甘肽、二

5、硫苏糖醇等进行保护；3）避免重金属污染：主要注意溶液的配制，亦可加入EDTA络合去除；4）蛋白酶的污染：加入蛋白酶抑制剂如PMSF（苯甲基磺酰氟）、DFP（二异丙基氟磷酸）或胰蛋白酶抑制剂；5）介质的极性和离子强度：要求疏水环境可使用蔗糖、甘油等降低溶液的极性；需要提高离子强度的极性介质，可加入KCl、NaCl来调节。2.酶促反应的特点是什么？酶促反应的特点：（1）具有极高的催化效率，比一般催化剂更有效的降低化学反应所需活化能。催化效率比非催化反应高108～1020，比一般催化剂高107～1013。（2）高度的特异性，根据酶对底物结构严格选

6、择程度的不同，又分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。（3）高度不稳定性，酶是蛋白质易受多种因素影响而不稳定发生变性。（4）酶促反应的可调节性，为适应不断变化的内环境和生命活动的需要，酶促反应受多种因素的调控，如酶的区域化分布、多酶体系、多功能酶、酶活性调节及酶含量调节等。3.简述磺胺类药物的作用机理及意义？磺胺药物能抑制细菌生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需要利用对氨基苯甲酸作底物。在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，二氢叶酸是核苷酸合成过程中四氢叶酸的前体。磺胺药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性抑制二氢叶酸合成酶，从而阻碍了

7、二氢叶酸的合成。菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。根据竞争性抑制的特点，服用磺胺药物是必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。4．什么是全酶、酶蛋白和辅助因子，在酶促反应中各起什么作用？由酶蛋白和辅助因子组成的结合酶又称全酶。全酶才有催化性，全酶中的酶蛋白起决定性作用的专一性。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。金属离子作用：（1）作为酶活性中心的催化基团参与反应传递电子；（2）作为连接酶，酶与底物的桥梁，便于酶对底物的作用；（3）稳定酶分子的空间构象；（4）中和阴离

8、子降低反应的静电斥力。小分子有机物主要参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子和一些基团。知识点回顾：生物氧化、氧化磷酸化、穿梭作用、化学渗透学说、解偶联剂1.物质在体内氧化和体