暨南大学生物化学历年真题

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1、02生化1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?4.描述真核生物基因的转录调节的特点.5.简述DNA损伤常见的修复手段6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系9.简述遗传密码的主要特征名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说2003年生化名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效

2、应酶原冈崎片段问答1、生物体内酶活性调控的主要机制2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程3、简述DNA损伤的常见修复机制4、两种联合脱氨作用5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节8、画出TCA的过程,简述其生理意义2004年生化名词解释等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨问答1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系3、酶的活性部位的特点4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同5、DNA双螺旋结构的特点6、真

3、核生物蛋白质合成的过程7、真核原核生物转录调控的区别8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能2005年生化名词解释DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断1.描述B-DNA的结构特点2.什么是PCR?简述其步骤3.什么是蛋白质变性?变性的实质,特点?4.真核生物与原核生物转绿调控的区别?5.真核生物翻译过程6.描述电子传递链过程7.简述酶的作用机理8.磷酸戊糖途径/脂代谢(ß氧化)其联系?生理学意义?9.维生素,氨基酸,糖代谢各代谢途径发生的场所2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空(1.5×30)1

4、、Lys的pK(α-NH3+)=8.95,pKˊ(α-COOH)=2.18,pKˊ(ε-NH3+)=10.53,其PI=()。2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有()、()、()、()。3、乙醛酸循环是在()或()中称为()的细胞器中发生,与TCA循环不同的两种酶是()和()4、蛋白质从生物合成的新生肽链从()端开始,在mRNA上阅读密码子是从()到()端。5、当T逐渐上升到一定高度时,DNA双链()称为变性;当T逐渐降低时,DNA两条链(),称为()。6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为()的过程属于糖酵解,其在细胞中的()部位进行,在有氧条件下,丙酮酸在()酶系的作用下可转

5、变为乙酰CoA,从而与()缩合,进入TCA循环,循环一次,C6物质变成()碳物质和放出()个CO2。7、EMP途径中三个限速酶分别为()、()、()。8、肌体内使ADPP形成ATP的主要途径有两种方式,()与(),以()为主。9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶,此辅酶是()。10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的ATP分子数为()。二、名词解释(4×10)1、蛋白质的亚基和四级结构2、聚合链式反应3、同源蛋白质4、竞争性抑制5、β-氧化作用6、酶原7、透析8、一碳单位9、蛋白质化学修饰10呼吸链三、简答(42)1、两种脱氨联合途径(7)2、遗传密码的主要特征(8)

6、3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile,用胰蛋白酶水解该16肽,可得到那些肽段?(6)4、什么是全酶?其哪个成分决定了酶催化专一性?辅酶和辅基一般起什么作用?(7)5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式,并简述其R基特征。6、戊糖磷酸途径的生理意义。四、问答(23)1、画出TCA循环,论述其物质、能量、代谢的枢纽作用(12)2、一个mRNA的部分如下,——140141142143144145146————CAGCUCUAACGGUAGAAUAGC——a、此为模板,可翻译

7、成多少条含多少个AA的肽链?b、如由于142号变成CAA,可翻译成多少条含多少个AA的肽链?c、在141号和142号之间插入一个G,可翻译成多少条含多少个AA的肽链?(11)2006年暨南大学考研试题-----生物化学试题转载自:http://bbs.freekaoyan.com/viewthread.php?tid=289259本人也是2009界考研,生化资料分享一下 更多资料:hailunl@163.com2006年暨南大学考研试题-----生物化学2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空(1.5×30)1

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