第5篇-骨骼肌、心肌和平滑肌细胞生理.ppt

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1、第五章骨骼肌、心肌 和平滑肌细胞生理这三种细胞的共性就是都能进行收缩活动。骨骼肌在机体中主要产生躯体运动,大多分布于躯干和四肢。受意识支配,称为随意肌。心肌只位于心脏中,主要产生兴奋和收缩活动,完成射血功能。接受自主神经支配。平滑肌主要位于机体内脏的各种管壁中,如消化管、血管、泌尿生殖管等。接受自主神经支配。第一节骨骼肌生理一、骨骼肌的超微结构一个骨骼肌细胞长达数mm甚至数十cm,为纤维状,故称为肌纤维。其内部纵行排列着大量的肌原纤维,每一条肌原纤维又被肌管所围绕。(一)肌原纤维由高度有序列的粗肌丝和细肌丝构成肌原纤维直径为1~2μm,纵贯肌纤维的全长。成千条的肌原纤

2、维有高度有序的肌微丝构成。每一条肌原纤维都重复性地出现明暗交替的横纹。骨骼肌的生理问题主要是收缩问题。 若想了解骨骼肌的收缩,首先要了解骨骼肌的超微结构。在横断面上,粗细肌丝之间的相互关系横纹与肌小节横纹的暗带称为A带,暗带的中央部分着色较淡,叫做H带,H带的正中央是一条较深色的间线,叫M线。在M线上附着着粗肌丝,所谓A带的长度,实际上就是粗肌丝的长度。在相邻两A带之间为较为透亮的明带,又叫I带。I带的正中央是一条着色较深的Z线,将I带分为两半。I带上附着着细肌丝,一直延伸到H带的边缘。肌小节从一个Z线到另一个Z线,即一个A带与其两侧的各1/2个I带,构成一个肌小节。

3、肌小节长约2.5μm,M线是肌小节的正中线。(二)内膜系统(环绕肌原纤维)在每一条Z线处,肌细胞膜都下陷到细胞的深处环绕着每一根肌原纤维的Z线,这个小管因与肌纤维的长轴相垂直,故称为T管或横管。横管与细胞外液相沟通。(有的动物的横管位于明带和暗带交界处)在横管的两侧,各有一纵管(L管),纵管实际上是肌细胞内的滑面内质网,其两端膨大,叫做终池。在正常情况下,肌细胞内部钙离子的90%以上都存在于终池内。表明纵管的膜上存在着钙泵。横管与其两侧的纵管终池形成三联体。三联体在将肌肉的兴奋电信号转变为肌肉收缩信号的过程中起着重要的作用。肌管系统的立体模式图三联体(三)粗、细肌丝横

4、桥肌动蛋白肌钙蛋白原肌球蛋白1、粗肌丝(由肌球蛋白分子构成)M线相邻的两对横桥互相扭转60度角,相距14.3nm横桥单个肌球蛋白分子头主干结合位点肌球蛋白分子的头组成粗肌丝后形成横桥。 横桥的特性:A.具有ATP酶的活性,可结合ATP水解ATP,释放能量。B.可与细肌丝可逆性结合,拉动细肌丝向着M线方向摆动。2、细肌丝(由三种蛋白质组成)A.肌动蛋白(肌纤蛋白,actin)占60%。单体呈球状,聚合成双螺旋结构,是细肌丝的主干。上面每隔一段距离就有一个与横桥结合的位点。正常情况下被掩盖着。肌钙蛋白原肌球蛋白肌动蛋白B.原肌球蛋白:为丝状,位于肌动蛋白双螺旋的沟内,处

5、于横桥与肌动蛋白之间,掩盖着横桥的结合位点。C.肌钙蛋白:是钙离子的受体含有T、I、C三个亚单位:C亚单位带负电荷,可与Ca2+结合。T亚单位将整个肌钙蛋白结合在原肌凝蛋白上。I亚单位的作用是将C亚单位结合Ca2+的信号传给原肌凝蛋白,引起它的变形。二、骨骼肌收缩的机制(一)肌肉收缩的肌丝滑行学说1、主要证据A.粗细肌丝之间的几何构形表明在收缩时它们之间要相互作用。B.肌肉收缩时,暗带的长度没有改变,说明粗肌丝没有发生卷曲变化。C.拉长肌丝,H带的长度也增长。暗带的长度不变。这表明,肌收缩是粗细肌丝互相穿插滑行造成的。2、滑行的基本过程肌膜上的动作电位传至横管→终池膜

6、上的钙通道开放,肌浆中的钙离子浓度升高→钙离子与细肌丝的肌钙蛋白结合,使肌钙蛋白构型发生改变→原肌球蛋白的分子结构随之发生改变→细肌丝上的横桥结合位点被暴露→横桥与结合位点结合,拉动细肌丝插向M线方向→肌小节缩短,整个肌纤维收缩。肌肉的舒张肌浆中钙离子浓度升高→激活了肌质网纵管膜上钙泵,钙泵分解ATP将钙离子泵回终池内→肌浆中钙离子浓度下降→钙离子与肌钙蛋白脱开被泵回终池→肌钙蛋白和原肌球蛋白分子构型复原→肌纤维舒张由此可见,肌肉时刻处于一种待收缩状态,肌肉收缩是一个去抑制过程;肌肉舒张也是需要耗能的。骨骼肌肌质网Ca2+释放机制(构象变化触发钙释放)(终池膜)3、横

7、桥周期(crossbridgecycle)横桥与细肌丝的结合、解离、复位,然后再与细肌丝上的另外结合点结合这种反复性的活动,称为~。①横桥头部具有ATP酶的活性,在肌肉处于舒张状态时,横桥结合的ATP被分解,但是分解产物ADP和无机磷酸仍留在头部,此时横桥处于高势能状态,其方位与细肌丝垂直,并对细肌丝中的肌动(纤)蛋白具有高度亲和力,但是不能与肌动(纤)蛋白结合,原因是肌丝上的肌钙蛋白与原肌球(凝)蛋白的复合物掩盖着肌动(纤)蛋白上的活化位点。②当骨骼肌的肌浆中Ca2+浓度升高以后(一般要升高100倍以上),肌钙蛋白与Ca2+结合并发生构象变化,导致

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