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时间:2020-11-20
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1、生物化学PPT蛋白质下构型:指一个分子中各原子在空间的相对分布或排列,构型的改变涉及到共价键的断裂和重新形成。构象:分子中由于单键的旋转产生的不同的空间结构形式。构象改变时,不需要共价键的断裂和重新生成。YoursitehereCompanyLogo1.肽平面:酰胺平面,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面。(一)肽平面ccαcαcαc2.肽键键长为0.133nm具有部分双键性质,不能自由旋转。3.酰胺平面中肽键一般是反式构型。扭角变,主链构象变,当扭角为固定值时,主链为有规律的
2、构象。多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成C1C2C1C2(二)蛋白质的二级结构早在1951年,Pauling和Corey根据对一些简单化合物,如氨基酸、二肽以及三肽的X-射线晶体图的研究数据,提出了两个周期性的多肽结构:-螺旋(-helix)和-折叠(-sheet)结构,它们是许多纤维蛋白和球蛋白的主要的二级结构。二级结构:蛋白质多肽链主链上原子的局部空间结构,即多肽链中有规则的重复构象。并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。Yoursi
3、tehereCompanyLogoα-螺旋α-螺旋:是多肽链主链围绕螺旋中心轴而成的螺旋式构象。α-螺旋的特点:大都为右手螺旋,每3.6个AA残基旋转一周,沿纵轴的间距为0.54nm;螺旋的稳定性靠链内氢键维持,每隔3个AA残基可形成一个氢键。在α-螺旋中,AA残基的R侧链分布在螺旋的外侧,其形状、大小及电荷等均影响螺旋的形成和稳定性。YoursitehereCompanyLogo3.6残基0.54nmCompanyLogoCompanyLogoα-角蛋白原纤丝初原纤维中间纤维CompanyLogo烫发
4、的生化原理胶原蛋白原胶原分子胶原纤维β-折叠β-折叠:若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列,相邻肽链之间靠氢键维持。β-折叠结构的特点:(1)β-折叠结构中肽链处于几乎完全伸展状态,两个AA残基之间的距离由R基决定。(2)肽链按层排列,靠链间氢键维持其结构的稳定性。(3)相邻肽链走向可以是平行的(φ=-119°,ψ=+113°),也可以是反平行的(φ=-139°,ψ=+135°)。(4)肽链中的AA残基的R基团分布在片层的上下。CompanyLogoβ–折叠CompanyLogo平行的β-折叠反平行的
5、β-折叠α-螺旋β-折叠棒状片状多肽链紧紧盘绕多肽链几乎完全伸展形成链内氢键多链间氢键如角蛋白如丝心蛋白α-螺旋与β-折叠比较β-转角:蛋白质分子中出现的回折,在这种肽链的回折角上就是β-转角结构。β-转角(四)蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子的空间排布。1.定义N端C端2.球状蛋白质三级结构的特点同时含有几种类型二级结构元件具有明显的折叠层次整个分子紧密结实,分子表面有一个空穴或裂沟几乎所有的亲水侧链都分布在分子的表面上,大部分的疏水性基团都埋在分子内部。You
6、rsitehereCompanyLogo(五)蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构:由两个或两个以上具有三级结构的多肽链通过非共价键彼此缔合在一起形成的聚集体。寡聚蛋白:由两个或两个以上多肽链通过非共价键构成的蛋白质分子。亚基(subunit):寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链。亚基单独存在无活性。亚基间主要作用力是疏水作用,氢键、盐键也参与。1.血红蛋白的四级结构成人血红蛋白组成:HbA:α2β298%,HbA2:α2δ22%新生儿和3个月以上胎儿:HbFα2γ2早期胚胎:α2ε2▲接近于球体,4个亚基
7、分别在四面体的四个角上,每个亚基上有一个血红素辅基。▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似。YoursitehereCompanyLogo肌红蛋白解离平衡常数:氧饱和度:2.血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线Henry定律:溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比。P50:Mb的半饱和氧分压YoursitehereCompanyLogo血红蛋白和肌红蛋白都能结合氧,而且氧都是结合在分子中的血红素辅基上。肌红蛋白是个单体,可以贮存氧,并且可以使氧在肌肉内很容易地扩散;然而血红蛋白是个四聚体分子,可以
8、转运氧。Mb的氧结合曲线为双曲线形,说明Mb易结合氧;Hb的的氧合曲线是S型曲线。说明四个亚基之间具有正协同效应。一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力称为别构效应。可分为同促效应和异促效应两类。相同配体(同种的结合部位)引起的反应称为同促效应,不同配体(不同的结合部位)引起的反应称为异促效应3.变构效应YoursitehereCompanyLogoYoursitehereCompanyLogo血红蛋白上
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