蛋白质化学重点内容.docx

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1、蛋白质化学重点内容Chapter0：蛋白质有哪些主要功能蛋白质是细胞的主要成分，是生命活动的主要承担者。蛋白质的主要功能有：1酶的催化作用，如myosin具有ATPase的作用；2结构与机械支持：细胞骨架微丝微管中间纤维是有蛋白质组成的，使细胞具有一定的性状和结构；3.运输：很多小分子和离子是有专一蛋白质来运输的，血红蛋白和离子通道；4保护与防御：免疫球蛋白，抗冻蛋白等；5.生长和分化的控制：胰岛素，阻遏蛋白，转录因子等；6.神经冲动的产生和传递：乙酰胆碱传递神经冲动；7.信号转导：生长因子，G蛋白；8.贮存：铁蛋白贮存铁，肌红蛋白储存氧气；9.电子传递：线粒体

2、的呼吸链和叶绿体的光合链上的电子传递体；10其它：甜蛋白可做糖的替代品。Chapter1：蛋白质的分类方式按组成分类：简单蛋白：仅由氨基酸组成的蛋白质结合蛋白：由氨基酸和非蛋白组分以共价结合或者非共价形式结合的蛋白，非蛋白组分包括糖类，脂类，核酸及辅助因子按分子形状和溶解性分类：球状蛋白（大多数可溶性蛋白属于球蛋白），纤维状蛋白（通常不溶于水或稀盐酸），膜蛋白（不溶于水但溶于去污剂）按功能分类：活性蛋白：酶，激素蛋白，受体蛋白等非活性蛋白：胶原蛋白，弹性蛋白，丝心蛋白按二级结构单元排列方式：全α域，全β域，交替α/β域，非交替α+β域，不规则小蛋白按二级结构对球

3、形蛋白(或结构域)划分的五种类型蛋白质一级结构的比较蛋白质一级结构指氨基酸在肽链中的排列顺序，是蛋白质内的共价结构。（蛋白质的共价结构包括肽链的数目，末端氨基酸残基组成，氨基酸排列顺序及二硫键位置等）不同种属来源的同一蛋白质的比较：亲缘关系相近的种属中，同源蛋白的一级结构有更大的相似性；功能相似的蛋白质比较：功能越相近的蛋白质，结构上同源性越高；功能相差较远的蛋白质一级结构的同源性越低。蛋白质二级结构有哪些类型二级结构：指多肽链主链有规律的折叠和盘绕，是多肽链主链局部的空间排列。维系二级结构的主要作用力是氢键。主要包括螺旋结构（α-螺旋[3.613-螺旋]，31

4、0-螺旋，π-螺旋）、β-折叠（β-折叠股，β-折叠片，β突起）、回折（β-转角，γ-转角）和β-发夹，Ω-环，无规则卷曲等类型。什么是拉氏构象图？a-角蛋白的结构特点仅有α螺旋的简单重复，含大量疏水残基，链间由二硫键连接，有很好的伸缩性能丝心蛋白的结构特点由反平行β折叠片以平行的方式堆积成多层结构，Gly位于折叠片平面的一侧，Ser和Ala等都在平面的另一侧，链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。具有很高的抗张强度，具有柔软性，不能拉伸。胶原蛋白一级结构和高级结构的特点胶原蛋白以胶原纤维的形式存在，胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子，每个原胶原分子有三条

5、α链组成的三股螺旋结构，一个原胶原分子的N-末端区和一个相邻的原胶原分子的C-末端区之间形成交联键，链间靠H-键和范德华力维系，胶原纤维通过分子内和分子间的交联得到进一步增强和稳定。一级结构多遵循（Gly-X-Y）n，X多为Pro，Y多为Hyp或Hly。有较好的弹性和抗张强度。什么是两可肽？蛋白质中一些有可能形成α螺旋和β折叠两种不同形式二级结构的肽段称为两可肽。影响蛋白质二级结构改变的因素pH：能改变肽链的二级结构；温度：一些极端的变性条件能使蛋白质的肽链完全松散；溶剂：蛋白质在不同的溶剂体系中规则二级结构的含量可发生明显的改变。多肽链主链的空间限制是哪两个方

6、面？肽平面；二面角形成蛋白质结构域的意义在球形蛋白分子中，多肽链常形成几个紧密的球形区域，彼此分开，以松散的肽链相连接，这些球形区域称为结构域。各结构域分别折叠其动力学上更有利；结构域自身紧密装配，结构域之间的柔性连接使每个结构域间可以作较大幅度的相对运动；多个结构域形成的间隙部位往往是蛋白质的功能部位，结构域的相互作用有利于蛋白质分子产生别构效应。蛋白质三级结构折叠的规律主要有哪些？什么是二硫键异构酶和肽基脯氨酰异构酶？二硫键异构酶（PDI）催化新生蛋白质形成正确配对的二硫键，在加速折叠中间体二硫键改组中起重要作用；肽基脯氨酰异构酶（PPI）催化肽链中X-Pr

7、o肽键由顺式变为反式的酶，脯氨酰异构化是体外许多蛋白质折叠的限速步骤。Chapter2：1.蛋白质溶液的浓缩方法及原理2.凝胶过滤柱层析测定蛋白质分子量的原理凝胶过滤层析也称分子筛层析，是利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用，根据被分离物质的分子大小不同来进行分离。层析柱中的填料是某些惰性的多孔网状结构物质(如葡聚糖或琼脂糖)，小分子物质能进入其内部，流下时路程较长，而大分子物质却被排除在外部，下来的路程短，当一混合溶液通过凝胶过滤层析柱时，溶液中的物质就按不同分子量筛分开了。用一系列已知分子量的标准品放入同一凝胶柱内，在同一条件下层析，记录每一分钟成分的洗脱体积

8、，并以洗脱体积对分子量的