西北农林科技大学生化复习重点(参考)

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1、1、必需氨基酸（一笨蛋来宿舍歇凉）/半必需氨基酸---精氨酸、组氨酸2、茚三酮反应试剂：(DNS-Cl，Dansylchloride)二甲氨基萘磺酰氯；丹磺酰氯3、Sanger反应试剂：2,4-二硝基氟苯（FDNB/DNFB）产物为黄色的DNP-AA4、Edman反应试剂：苯异硫氰酸苯酯（PITC）生成苯乙内酰硫脲--PTH-AA5、D-L-AA紫外吸收（280nm色酪苯）6、蛋白质的平均含氮量为16%，所以蛋白质含量=蛋白氮*6.25（凯式定氮）7、蛋白质的化学结构/共价结构包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。一级结构:指多肽链的氨基酸序列。8、构型(c

2、onfiguration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。构象(conformation)在立体异构体中，取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。9、维持三维结构的主要作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐桥、二硫键10、蛋白质结构层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构11、寡肽：含有几个至十几个氨基酸残基的肽成为寡肽12、四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基一般是一条多肽链13、对称性是四级结构蛋白质的重要性质之一14、Motif--超二级结构结构域--domain15、蛋白质

3、二硫键异构酶PDI肽基脯氨酰顺反异构酶PPI16、别构效应（allostericsite）：蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。17、镰刀型贫血病：血红蛋白β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异Glu变为Val18、BPG—2,3-二磷酸甘油酸ELISA---酶连免疫吸附测定19、蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的结构决定功能，功能是其结构的体现1.一级结构与功能的关系蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸

4、被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。2高级结构与功能的关系血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。20、当溶液在某一pH值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH称该蛋白质的等电点（pI）21、凝胶过滤法相对分子质量大的分

5、子先被洗脱下来，相对分子质量小的分子后下来22、蛋白质因受物理及化学因素的影响，使其分子原有的天然构象发生变化（次级键破坏），从而导致理化性质和生物活性发生改变，称为变性23、加入高浓度的中性盐（如[NH4]2SO4、Na2SO4、NaCl等），可有效破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，使蛋白质产生沉淀。这种现象称为盐析24、是由活细胞产生的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂，单体酶、寡聚酶和多酶复合体25、辅酶（co-enzyme）辅酶与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连），可用透析或超滤方法除去，一种辅酶可为几种酶的辅酶。辅基：辅酶与酶蛋白结合紧密9、酶的系统

6、分类1.oxidoreductase氧化还原酶类2.transferase转移酶类3.hydrolase水解酶类4.lyase裂合酶类5.isomerase异构酶类6.ligase/synthetase连接酶类10、合酶不消耗ATP，而合成酶消耗ATP11、酶活力（酶活性，enzymeactivity）是指酶催化一定化学反应的能力，活力单位是酶活力大小的量度（IUKat）1Kat=6×107U12、比活力（specificactivity）:每毫克蛋白所具有的酶活力（U/mgProtein）13、酶的转换数是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数14、核酶是具有催

7、化功能的RNA分子，抗体酶即免疫球蛋白15、米氏方程：V0：反应初速率Vmax：最大初速率[S]：底物浓度Km：米氏常数（Michaelisconstant）16、双倒数作图法：以1/V0为纵轴和1/[S]为横轴作图17、竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞相与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。常见的竞争性抑制剂，如对氨基苯磺酰胺特点：Vmax不变，Km变大18、竟Ｋ大，非Ｖ小，反竟ＫＶ都变少19、酶的活性中心也称活性部位（activesi