生物化学考试重点笔记(完整版).pdf

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1、第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（）丙氨酸（）缬氨酸（）亮氨酸（）异亮氨酸（）苯丙氨酸（）脯氨酸（）色氨酸（）蛋氨酸（）2、

2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（）酪氨酸()半胱氨酸()天冬酰胺()谷氨酰胺()苏氨酸()3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸()谷氨酸()4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸()精氨酸()组氨酸()（二）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点等电点:在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的值称为该氨基酸的等电点。2.紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280附近。（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮

3、水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键。2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。6、多肽链有两端：N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端（二）几种生物活性肽1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白

4、质的分子结构一、蛋白质的一级结构1、定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。二、蛋白质的二级结构1、定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象2、主要的化学键：氢键3、蛋白质二级结构的主要形式螺旋、折叠、转角、无规卷曲三、蛋白质的三级结构1、定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。2、主要的化学键：疏水作用、离子键、氢键和力等四、蛋白质的四级结

5、构1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。2、亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。第四节蛋白质的理化性质（一）蛋白质的紫外吸收（二）蛋白质的两性电离1、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的称为蛋白质的等电点。（三）蛋白质的沉降特性（四）蛋白质的胶体性质蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜（五）蛋白质的变性、复性1、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物

6、活性的丧失。2、变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。（六）蛋白质的呈色反应⒈茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。⒉双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成一、核苷酸的组成1、元素组成、H、O、N、P（9~10%）2、分子组成：（1）碱基：嘌呤碱，嘧啶碱（2）戊糖：核糖，脱氧核糖（3）磷酸3、与在分子组成上的异同类型碱基A、T、C、GA、U、C、G戊糖脱氧核糖核糖磷酸相同二、核苷酸的结构1、核苷的形成：碱基和核糖（

7、脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。2、核苷：,,,脱氧核苷：,,,3、核苷酸的结构：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。4、核苷酸：,,,脱氧核苷酸：,,,第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构1、定义：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。二、核酸的空间结构与功能（一）的空间结构与功能1、的二级结构——双螺旋结构（1）双螺旋结构模型要点：①分子由两条相互平行但走向相