动物生物化学复习资料.docx

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1、字母代号：①Ala：丙氨酸   ②Val：缬氨酸  ③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸  ⑦Met：蛋氨酸    ⑧Pro：脯氨酸  ⑨Gly:甘氨酸   ⑩Ser：丝氨酸⑾Thr：苏氨酸 ⑿Cys：半光氨酸⒀Tyr：酪氨酸 ⒁Asu：天冬酰胺⒂Gln：谷胺酰胺  ⒃His：组氨酸 ⒄ Lys:赖氨酸   ⒅Arg：精氨酸(19)Asp：天冬氨酸 (20)Glu:谷氨酸，①GSH:谷胱甘肽 ②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 

2、 ⑥ACP：酰基载体蛋白    ⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白      ⑨LDL：低密度脂蛋白     ⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶    (12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA    ③mRNA:信使RNA④rRNA:核糖体RNA⑤tRNA:转移RNA⑥Km:米氏常数⑦MVA:甲羟戊酸⑧IPP:异戊烯焦磷酸⑨DPP：二甲丙烯焦磷酸⑩FPP：焦磷酸法尼酯⑾LCAT:胆固醇脂酰基转移酶 ⑿HL：肝脂肪酶⒀CETP:胆固醇转运蛋白 ⒁PTP:磷脂转

3、运蛋白⒂IDL：中等密度转运蛋白  ⒃GPT:谷丙转氨酶 ⒄IMP：次黄嘌呤核苷酸⒅AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸（21）UMP:尿嘧啶核苷酸（22）IF：起始因子（23）EF：延伸因子（24）RF:释放因子生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。蛋白质的化学组成:1.元素组成:C、H、O、N，大多含有S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占

4、16%。2.蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。氨基酸分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性氨基酸(8种)；②不带电荷极性氨基酸(7种)；③带正电荷极氨基酸(Glu和Asp)；④带负电荷极性氨基酸氨基酸的理化性质：1.氨基酸的光吸收：在紫外光区，色氨酸，络氨酸和苯丙氨酸有光吸收2.氨基酸的解离：氨基酸分子既含有酸性羧基，又含有碱性氨基。因此氨基酸是两性电解质。3.氨基酸的化学反应：氨基酸能与某些化学试剂发生化学反应。如与茚三酮反应生

5、成蓝紫色物质，可用于氨基酸的定性定量分析。等电点：在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动是溶液的PH称为该氨基酸的等电点。肽的概念：是指前一个氨基酸的α-羧基与后一个氨基酸的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽。蛋白质的分子结构：一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，一级结构是蛋白质的结构基础，也是各种蛋白质的区别所在，由遗传信息即编码蛋白质的基因决定，信息量非常大。2．二级结构：指多肽链主链骨架的局部空间结构，借氢键维系。主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。α-螺旋结构特征

6、为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。3.超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。4．三级结构：指多肽链所有原子和基团的空间排布。其维系键主要是非共价键，三级结构是在二级结构的基础上，通过氨基酸残基R侧链间的共价键作用形成的紧密球状构象，是多肽链折叠形成的，也是蛋白质发挥生物学功能所必需的。5．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级

7、结构的多肽链。蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起了生物功能的丧失以及物理，化学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质的复性：变性后在适当条件下可以恢复折叠状态，并恢复全部生物活性，这种现象称为复性。蛋白质的沉淀：在某些理化因素作用下，蛋白质颗粒失去电荷，脱水基呈变性而丧失预定因素，以固态形式从溶液中析出，分为可逆和不可逆过程。蛋白质的物理化学性质：（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。（2）两性解

8、离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子