生物化学甲复习要点.pdf

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1、蛋白质1.构成蛋白质的20种氨基酸Section2氨基酸的结构通式1、氨基酸的结构从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸除R为H（甘氨酸）外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,其余氨基酸都具有旋光性。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L—α—氨基酸。各种氨基酸的区别在于侧基R基上。2、构成蛋白质的氨基酸的结构特征（1）除Pro外，都属α-氨基酸，Pro为α-亚氨基酸：（2）除Gly外，都属L-氨基酸；（3）除Gly外，都具有旋光性；（4）由于R基团不同

2、，各种氨基酸在性质上的差异很大，如吸收光谱、等电点（pI）、解离常数（Ka）、颜色反应、稳定性、对金属的络合能力等。因此，不同氨基酸组成的蛋白质，性质和功能千差万别。Section3氨基酸的分类2.人体所需的必需氨基酸赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Trp)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)婴儿时期所需:精氨酸(Arg)、组氨酸(His)3.几种重要的不常见氨基酸在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸

3、（结缔胶原）、N-甲基赖氨酸（肌球蛋白）、和3,5-二碘酪氨酸等。4.非蛋白质氨基酸细菌细胞壁：D-谷氨酸、D-丙氨酸尿素生成中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸高半胱氨酸、高丝氨酸、β—丙氨酸、γ—氨基丁酸（神经递质）等Section4氨基酸的重要理化性质1.一般物理性质常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。(2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味

4、精的主要成分。(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。以L-和D-型甘油醛为标准确定蛋白质中的氨基酸是L-型的。(Gly除外)例外：在一些多肽抗菌素中发现有少量的D-型AA。光吸收：组

5、成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近2.氨基酸的两性解离性质氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离

6、子形式存在。pHpI时，氨基酸主要以负离子形式存在。等电点时AA的特征正负电荷相等；主要以兼性离子形式存在；在电场中不移动；溶解度最低（牛奶分离酪蛋白，pH4.7）4氨基酸的化学性质1．α-氨基参加的反应（1）与HNO2的反应（2）酰基化反应（3）烃基化反应①与2、4一二硝基氟苯的反应★首先由Sanger应用，确定了胰岛素的一级结构A.反应生成DNP-肽B.水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游离氨基酸C.分离DNP-氨基酸D.鉴定DNP-氨基酸，确定N末端氨基酸的种类数目②与苯异硫氰酸（酯）的反应由Edman于1950年

7、首先提出为α-NH2的反应用于N末端分析，又称Edman降解法（4）与醛的反应生成西佛碱（5）脱氨基反应氨基酸酮酸2．α-羧基参加的反应（1）成盐和成酯反应（2）成酰氯反应（3）成酰胺反应（4）脱羧基反应（5）叠氮反应3.α-氨基和α-羧基共同参加的反应（1）茚三酮反应反应要点A.该反应由NH2与COOH共同参与B.茚三酮是强氧化剂C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值D.测定范围：0.5~50µg/mlE.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）（2）成肽反应4．侧链R基参加的反应（1）-S-S-和-SH的氧化还