必修一第五基础填空(教).doc

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1、第五章基础检测1、酶的来源是活细胞产生的（哺乳成熟的红细胞细胞除外）具有催化作用的有机物（多是蛋白质，少量的RNA；若是前者合成场所在核糖体，若是后者合成场所在细胞核。）酶的基本组成单位是氨基酸或核糖核苷酸。发挥作用可在细胞内如呼吸酶，也可在细胞外如消化酶，甚至可在体外。2、酶的作用特点是有高效性、专一性及反应条件温和。例如胃蛋白酶的最适PH值是1.5。高温、过酸、过碱都会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活，在低温下，酶的活性受到抑制,但不会失活。与无机催化剂的共同点是反应前后其本身的量和性质不变、不改变反应的平衡点。3、酶的作用原理

2、是酶能降低化学反应的活化能。右图曲线表示在无酶催化条件和有酶催化条件下某化学反应的能量变化过程。没有酶催化的反应曲线是②。有酶催化的反应曲线是①。AC段的含义是在无催化剂的条件下，反应所需要的活化能。BC段的含义是酶降低的活化能。若将酶催化改为无机催化剂催化该反应，则B点在纵轴上将向上移动。4、影响酶促反应的因素主要有温度、PH、反应物浓度、酶量等。5、所学过的酶归类：绿色植物光合酶存在于叶绿体的类囊体膜和基质中，细胞呼吸酶存在于细胞的细胞质基质，线粒体的内膜、基粒、基质中，消化酶有淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、麦芽糖酶、肽酶等。6、有关酶的

3、实验设计：(1)验证酶是蛋白质：①实验设计思路：为验证酶是否是蛋白质，可选用双缩脲试剂来检验，自变量是待测酶液和已知蛋白液,因变量是是否有紫色反应。如验证唾液中的唾液淀粉酶是蛋白质。若将唾液用双缩脲试剂处理后，呈现蛋清液与双缩脲试剂反应后的特定紫色，则可确定唾液中含蛋白质。通过分析唾液的组成成分为唾液淀粉酶和水，即可得出唾液淀粉酶是蛋白质的结论。(2)酶具有催化作用的实验：实验组：底物+相应酶液→检测底物被分解。对照组：底物+等量蒸馏水→检测底物不被分解。自变量为相应酶液的有无。因变量为底物是否被分解。无关变量为温度、PH、两组底物的量

4、、酶液和蒸馏水的量、反应时间等。用蒸馏水作对照的目的排除酶液中水的干扰。9(3)酶专一性的实验设计：方案一：换底物不换酶。试管甲与乙内分别装入蔗糖与淀粉，在其他条件一致的情况下，两试管均加入淀粉酶。依据酶是否催化底物的水解来探讨酶是否具专一性(此实验的检验剂应使用同时检验二者是否水解的斐林试剂，而不应使用只能检验淀粉的碘液．），自变量是底物的不同，因变量是有无还原糖的出现，无关变量有温度、PH、两组底物的量、酶液的量等。方案二：换酶不换底物。甲、乙两试管中均加入等量淀粉，在相同条件下，甲试管中加入淀粉酶，乙试管中加入蔗糖酶，据淀粉是否被

5、水解来探讨酶的专一性。(此实验的检验剂可使用碘液)。(4)酶活性受温度影响的实验设计：本实验的惟一变量为温度，其他条件如所使用的底物、试管的洁净程度、PH值等均应一致。本实验应设计3组，即0℃（低温）、37℃（适温）、100℃（高温）)，实验成功的关键是每组的底物和酶液在混合之前都应在相同温度下各处理5分钟，以防止温度不一致而在混合的过程中发生反应而造成的误差，所以实验步骤不能颠倒。(检验剂可用碘液，不能用需水浴加热的斐林试剂。)(5)酶活性受pH影响的实验设计：本实验的惟一变量应为PH值，实验也应设计3组对比，即适宜PH值、低PH值(

6、用盐酸处理)及高PH值(用NaOH处理)，实验成功的关键是实验步骤中酶作用前，确保其pH已经改变。三组中先加酶液，再加酸、碱、蒸馏水，再加底物。(6)酶作用高效性的验证：酶的催化作用效率很高，是一般无机催化剂的107~1013倍，要验证酶催化的高效性，应设置对照实验，即取甲、乙两试管加入相同的底物(如过氧化氢溶液)，让其处于相同条件下，甲中加入新鲜的肝脏研磨液，乙中加入FeCI3溶液，然后对比观察验证底物水解情况，以便确认酶的高效性。也可通过提高酶的量的方法证明酶的催化作用具高效性。7、ATP是三磷酸腺苷的英文名称缩写，其中A代表腺苷(

7、由腺嘌呤和核糖组成)，T代表“3”,P代表磷酸。ATP结构简式是A－P～P～P,其中“－”代表普通化学键,“～”代表高能磷酸键。ATP的元素组成有CHONP，含2个高能磷酸键，一个高能磷酸键含30.54KJ/mol能量。在有关酶的催化作用下，ATP分子中远离A的那个高能磷酸键很容易水解，释放能量。ATP的合成ATP的水解反应式酶         ADP＋Pi＋能量→ATP酶ATP→ADP＋Pi＋能量所需酶ATP合成酶ATP水解酶能量来源储存于高能磷酸键中的能量9光能(光合作用)，化学能(细胞呼吸)能量去路储存于形成的高能磷酸键中  用于

8、各项生命活动      反应场所细胞质基质、线粒体、叶绿体             生物体的需能部位ATP的功能是直接能源物质，（主要能源物质是糖类，最终能源物质是指光能，储存能源物质是脂肪）。细胞内储存的