酶的本质和特性.doc

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1、酶一、酶的本质：酶是由活细胞产生的具有催化活性和高度选择性的特殊蛋白质。按其组成的不同，将酶分成单纯蛋白质和结合蛋白质两大类。例如，大多数水解酶属单纯由蛋白质组成的酶;黄素单核苷酸酶则属由酶蛋白和辅助因子组成的结合蛋白酶。结合蛋白质中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，两者结合成全酶，只有全酶才有催化活性二、酶的形态结构所有的酶都含有C、H、O、N四种元素。按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统

2、称为辅助因子（cofactor），两者一起组成全酶；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基（prostheticgroup），用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶（coenzyme），可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用；另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅

3、酶与辅基在催化反应中作为氢（H+和e）或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，常见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢（H+和e）及一些特殊化学基团的运载。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却

4、大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。酶的活性中心（activecenter）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团（bindinggroup）的作用，有的在催化反应中起催化基团（catalyticgroup）的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团（essentialgroup）。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间

5、结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。酶的本质的发现酶的特性一、酶的发现史讲述：1、18世纪70年代以前，全世界认识酶的情况，引导学生分析斯帕兰札尼的试验，从而认识到胃具有消化功能。2、1836年，施旺，从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。(后人才发现这种物质是胃蛋白酶)。3、1926年,萨姆纳,提取出脲酶结晶并证实脲酶

6、是一种蛋白质。4、20世纪30年代，许多科学家提取出多种酶的蛋白质结晶。5、20世纪80年代以来，切赫和奥特曼发现少数RNA也具有生物催化作用。提问：酶都是蛋白质吗？并做一定的说明。小结：1983年Atman和Pace分别报导了在RNA前体加工过程起催化作用的酶是由20%蛋白质和80%RNA组成的。如果除去蛋白质部分，并提高镁离子的浓度，则留下的RNA具有与全酶相同的催化活性，这是说明RNA具有酶活性的第一例证。学生认真听讲并积极设计试验，通过认真听讲，能阐述酶的发现过程，激发学生的探索兴趣。三、酶的概念及特性一）酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。（板书）1、产生：活细胞2、功能：

7、催化3、化学本质：有机物（绝大多数的酶是蛋白质，少数酶是RNA）二）酶的特性：（板书）1、高效性实验原理：新鲜肝脏中含有过氧化氢酶，Fe3+是一种无机催化剂，它们都可以催化过氧化氢分解成水和氧。要求：学生看书、观看flash并填写表格。提问：1）该实验的出什么结论？2）该实验中为什么选用两支试管？如果只用试管1能否证明酶具有高效性？3）两支试管的唯一区别是催化剂不同，如果两试管的温度也不同，可不可