蛋白质和核酸化学.ppt

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1、课堂目标掌握蛋白质及核酸的分子组成及基本结构熟悉蛋白质的空间结构和理化性质了解重要的核苷酸及蛋白质的分类蛋白质和核酸是生命活动中重要的生物大分子特点：1、分子量大2、由基本的组成单位组成蛋白质：氨基酸核酸：核苷酸蛋白质的分子组成（pr）第一节蛋白质的特点：种类繁多结构复杂功能及其重要1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。一、蛋白质的元素组成各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。100克样品中蛋白质的含量(g

2、%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%蛋白质元素组成的特点存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。必需氨基酸：人体需要，自身不能合成，必须从外界食物中摄取的氨基酸。甲来借一本亮色书甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸二、蛋白质的基本组成单位----氨基酸（aa）H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalani

3、nePheF5.48脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水性氨基酸目录色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTryY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性中性氨基酸目录天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76

4、组氨酸histidineHisH7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸目录蛋白质的结构与功能第二节蛋白质的分子结构包括一级结构（基本结构）二级结构三级结构四级结构空间结构从上往下依次为基础一、蛋白质的基本结构（一）肽键和肽1、肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化学键称为肽键+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键2.肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。定义蛋白质的一级结构指多

5、肽链中氨基酸的排列顺序。（二）、蛋白质的一级结构主要的化学键肽键（主键）一级结构确立，空间结构和功能基本确立目录二、蛋白质的空间结构（一）蛋白质分子的二级结构-螺旋-折叠-转角无规卷曲蛋白质二级结构的主要形式-螺旋目录-折叠-转角和无规卷曲-转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。（二）、蛋白质的三级结构在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的肌红蛋白(Mb)N端C端（三）、蛋白质的四级结构两个或两个以上的亚基盘曲折叠形成的结构是四级结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。血红蛋白的四级结构

6、维持空间结构的化学键氢键盐键（离子键）疏水键（疏水作用）二硫键范德华力第三节蛋白质的理化性质和分类（一）蛋白质的两性电离一、理化性质蛋白质分子中氨基酸的氨基发生碱式电离，结合H+自身解离成阳离子，羧基发生酸式电离，释放H+自身解离成阴离子，是两性电解质。*蛋白质的等电点（pI)当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。—COOH—NH2+H+—COO-+H+—NH3+（二）蛋白质的胶体性质蛋白质属于生物大分子之一，其分子的直径可达1～100nm，为胶体范围之内。*蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面带有同种电荷

7、表面具有水化膜（四）蛋白质的变性、沉淀和凝固*蛋白质的变性在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。注意：一级结构不改变第四节核酸的化学核酸是生物遗传的物质基础，是携带和传递遗传信息的生物大分子核酸分类核糖核酸（RNA）脱氧核糖核酸（DNA）部位功能细胞质细胞核参与遗传信息的表达贮存、传递遗传信息RNAmRNA信使RNArRNA核糖体RNAtRNA转运RNA（一）元素组成C、H、O、N、P（二）基本成分戊糖