生物化学教学讲解教案.ppt

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1、第一章蛋白质化学蛋白质的生物学意义蛋白质的元素组成蛋白质的氨基酸组成肽蛋白质的结构蛋白质分子结构与功能的关系蛋白质的性质蛋白质的分类提要蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。一、蛋白质的生物学意义1.生物体的组成成分2.酶3.运输4.运动5.抗体6.干扰素7.遗传信息的控制8.细胞膜的通透性9.高等动物的记忆、识别机构二、蛋白质的元素组成C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、S（0~4%

2、）、…N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。三、蛋白质的氨基酸组成氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸（20standardaminoacids

3、)组成。（一）氨基酸的结构通式：19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）不带电形式H2N—Cα—HCOOHR+H3N—Cα—HCOO-R两性离子形式Cα如是不对称C（除Gly），则：具有两种立体异构体[D-型和L-型]2.具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]氨基酸中含有的不是氨基而是亚氨基，称之为亚氨基酸,比如脯氨酸亚氨基酸（二）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸丙氨酸（Ala）、缬

4、氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、蛋氨酸（Met）非电离极性氨基酸1）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）带负电【酸性】天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）带正电【碱性】赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）非极性R基团氨基酸不带电荷极性R基团氨基酸带电荷R基团氨基酸第二节、蛋白质的结构蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中，

5、多肽链折叠形成特殊的形状（构象）（conformation）。在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。蛋白质有四种结构层次：一级结构（primary），二级结构（secondary），三级结构（tertiary）和四级结构（quaternary）（不总是有）。（一）蛋白质的一级结构（化学结构）一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键（covalentbonds）主要指肽键（pep

6、tidebond）和二硫键（disulfidebond）HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr–Leu-Val-Cys-GlyGlu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOHB链15710151920212530HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnO

7、H15102015A链711621SSSS牛胰岛素的化学结构—S————S——核糖核酸酶的一级结构肽键的形成二肽；多肽；寡肽；肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。1.蛋白质的二级结构——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式（1）α-螺旋（α-helix）Pauling和Corey于1965年提出。结构要点：1）螺旋的每圈有3.6个

8、氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键（hydrogenbond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。—C—(NH—C—CO)3N—OHHR3.613(ns)α-螺旋的四种不同的表示形式（2）β-折叠结构（β-pleatedsheet）是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，