生物化学_第二章 酶.ppt

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1、第三章酶Enzyme本章主要内容第一节概述第二节酶的作用特点第四节影响酶促反应速度的因素第五节酶和医学的关系酶为生活添姿彩第一节概述重点：酶的概念与化学本质，辅酶/辅基1926年，JamesB.Sumner发现脲酶是一个纯的蛋白质；并于1937年再次发现过氧化氢酶也是蛋白质。随后发现的2千余种酶均证明是蛋白质。1946年度诺贝尔化学奖1980s，ThomasR.Cech和SidneyAltman分别在四膜虫和细菌研究中发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。ThomasR

2、.CechSidneyAltman1989年度诺贝尔化学奖概念：酶是具有催化功能的生物分子。*酶促反应：由酶催化的反应*底物（substrate)：酶所催化的物质*产物（product)：酶所催化的底物的转变物SPE酶的化学本质：几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。一、酶的化学组成蛋白质部分：酶蛋白非蛋白质部分：辅助因子全酶holoenzyme单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。结合酶apoenzymecofactor按照分子组成分为两种：从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类：金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的酶

3、含有金属离子。金属酶：金属离子和酶结合紧密。金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。小分子有机化合物：通常为维生素或其体内代谢转变生成的衍生物。按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为：辅酶(Coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。辅基(Prostheticgroup)：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。二、酶的命名和分类（一）酶的命名习惯命名，系统命名、1.习惯命名按底物：脂肪酶、蛋白酶，加上来源，胰蛋白酶按反应类型：脱氢酶、转氨酶2.系统命名EC.2.7.1.1,ATP:葡萄糖磷酸基转移酶（二）酶的分类1.氧化还原酶2.转移酶3.水解酶4.

4、裂解酶5.异构酶6.合成酶第二节酶催化作用的特点重点：酶的特性与一般催化剂的共性SPE在催化反应的过程中自身的质和量保持不变；只能催化热力学上允许的反应；只能缩短达到化学平衡的时间，但不改变反应的平衡点即平衡常数；加速反应的机制都是降低反应的活化能。底物催化剂反应温度反应速度常数尿素H+627.410-7脲酶215.0106过氧化氢Fe2+2256过氧化氢酶223.5107酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一般催化剂高约107～1013倍。一、高度的催化效率酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度。活

5、化能：分子从初态转变为激活态所需的能量。高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应，生成一定的产物。常见类型：绝对专一性相对专一性立体异构体专一性二、高度的特异性绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种化学键。R1:Lys,ArgR2:不是ProR3:Tyr,Trp,PheR4:不是Pro立体异构特异性胡索酸酶反丁烯二酸(延胡索酸)苹果酸酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶的调节

6、方式主要包括酶含量和酶活性的调节。基本模式：各种细胞内外环境因素→调节酶的活性和含量→调节代谢等过程。三、酶活性的可调节性多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的作用条件一般比较温和，在中性pH、常温和常压下进行，强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而失去活性。四、酶活性的不稳定性第三节酶的作用机制及调节了解：活性中心，酶原与激活酶的活性中心：酶分子中某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。一、酶的活性中心(act

7、ivecenter)胰蛋白酶(TrypsininPancreas)必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶催化活性密切相关的化学基团。胰凝乳蛋白酶的活性中心ChymotrypsinActivecenter一级结构空间结构活性中心所有基团活性中心内活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等必需基团结合基团：结合底物其它催化基团：催化底物转变成产物酶分子中的化学基团：酶原(zymogen)：在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。酶原激活：在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心形