生物化学辅导1.doc

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1、第一章糖类（不作要求）第二章脂类（不作要求）第三章氨基酸一、蛋白质的水解：其中酶法水解中的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等的水解位点）二、α－氨基酸的一般结构、旋光性性质以及其他物理性质。三、氨基酸的分类：掌握20种氨基酸的三字母的名称，常见氨基酸的分类。四、氨基酸的酸碱化学。1、氨基酸的两性解离以及等电点的定义和计算。（重点利用氨基酸两性解离及等电点分离制备氨基酸）。2、氨基酸甲醛滴定。五、氨基酸的化学反应（尤其是氨基酸的丹黄酰氯反应、DNFB反应以及PITC反应）。六、氨基酸的光学活性和光谱性质。1、氨基酸的光学活性和立体化学。2、氨基酸的紫外吸收光谱：其中Tyr、Phe

2、、Trp等芳香族氨基酸的吸收光能力。在λ＝280nm处测定蛋白质的含量。七、氨基酸混合物的分析分离：1、分配层析法的原理、主要方法以及操作。2、电泳分离法的原理、主要操作。第四章蛋白质的共价结构一、蛋白质的化学组成和分类。1、凯氏定氮法测定蛋白质的含量。2、蛋白质功能的多样性。3、肽和肽键的结构。4、肽段的等电点以及分离肽段。二、熟识蛋白质一级结构的测定方法和过程。三、蛋白质的氨基酸序列与生物功能。同源蛋白质的物种差异与生物进化。（尤其掌握同源蛋白质和系统树）第五章蛋白质的三级结构一、稳定蛋白质三维结构的作用力。二、掌握酰胺平面的定义和特点。三、常见的二级结构：1、α螺旋结构，

3、β折叠的结构、β转角以及无规则卷曲等。2、超二级结构和结构域的定义。四、三级结构的定义及特征。五、蛋白质的变性作用。第六章蛋白质结构与功能的关系1、结合具体例子说明蛋白质的结构与功能的关系，包括一级结构、二级结构、三级结构等。2、重点是分子遗传病与蛋白质结构的关系。第七章蛋白质的分离、纯化和表征一、蛋白质的酸碱性质（两性解离、等电点应用）。二、蛋白质分子的大小与形状（重点是蛋白质分子质量的测定方法）。三、蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀。1、蛋白质的胶体性质：稳定因素。2、蛋白质沉淀的方法及应用。四、蛋白质分离纯化的一般原则。五、蛋白质的分离纯化方法。六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定

4、。第八章酶化学1、掌握酶的定义及分类。2、掌握核酶、抗体酶、单体酶、寡聚酶以及多酶复合体的概念。一、酶的催化作用特点。二、掌握酶的化学本质及其组成。三、掌握酶的命名和分类。四、掌握酶的活力测定和分离纯化。五、熟识酶工程。第九章酶促反应动力学一、反应速率及其测定。二、各级反应的特征。三、底物浓度对酶反应速率的影响。1、熟识米氏方程式的推导。2、米氏常数的意义。四、酶的抑制作用。1、抑制作用的类型。2、抑制作用的鉴别。五、温度、pH、激活剂对酶反应的影响。第十章酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性部位。1、酶活性部位的定义、特点。2、酶活性部位的研究方法。二、酶催化反应的独特性质。三

5、、影响酶催化效率的有关因素。四、别构酶的性质、酶原的激活以及同工酶的理解。第十一章维生素与辅酶1、维生素的概念与分类。2、掌握B族维生素与辅酶的关系。第十二章核酸化学1、熟识核酸的发现和研究简史。2、核酸的种类与分布。3、核酸的生物功能。第十三章核酸的结构一、核酸的组成。二、核酸的共价结构和连接方式。三、核酸的高级结构、碱基组成规律、DNA的二级结构、DNA的三级结构、DNA与蛋白质复合物的结构。四、RNA的高级结构。第十四章核酸的物理化学性质一、核酸的水解方法（尤其是核酸酶的水解）。二、核酸的酸碱性质。三、核酸的紫外吸收性质。四、核酸的变性、复性及分子杂交。第十五章核酸的研究

6、方法一、核酸的分离、提纯和定量测定。1、DNA和RNA的分离。2、核酸含量的测定方法。二、核酸的超速离心、核酸的凝胶电泳。三、核酸的核苷酸序列测定。四、理解DNA聚合酶链反应（PCR）。第十六章抗生素1、拮抗作用与抗生素的发现及抗生素的定义。2、抗生素的抗菌性能。第十七章激素（不作要求）第十八章生物膜的组成与结构一、生物膜的组成和性质。二、生物膜结构的主要特征。第十九章代谢总论一、代谢的概念和分类。二、能量代谢的重要地位。三、辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ、FMN和FAD、以及辅酶A的作用。四、新陈代谢的调节水平。五、代谢的反应分类及反应机制。六、新陈代谢的研究方法。第二十章生物能学一、高能磷

7、酸化合物的概念和类型。二、ATP的作用。第二十一章生物膜与物质运输一、生物膜的主要功能。二、物质进出细胞膜的方式：被动运输和主动运输。三、细胞膜的选择通透性以及生物大分子的跨膜运输。第二十二章糖酵解作用1、糖酵解的定义。2、掌握糖酵解的全过程以及丙酮酸的去路。3、糖酵解作用的调节作用以及关键酶的调节。4、糖酵解的生理意义。第二十三章柠檬酸循环1、何谓柠檬酸循环。2、掌握柠檬酸循环的全过程以及化学能量的计算。3、柠檬酸循环的调控。4、檬酸循环的生理意义。第二十四章生物氧化－电子传递和氧化磷酸化