生物化学简明教程重点

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1、1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变

2、的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。5、构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性6、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。7、酶：是生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。8、全酶:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应，这种酶就称为同工酶。限速酶：整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶，它不但可影响整条代谢途径的总速度，还可以改变代谢方向9、结构域:在

3、蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。10、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。11、蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用12、复性:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象13、别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象14、活化能:将1mol反应底物中所

4、有分子由其常态转化为过度态所需要的能量15、核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。16、核酸是一种主要位于细胞核内的生物大分子，其充当着生物体遗传信息的携带和传递。核酸可以分为脱氧核糖核酸（DNA）以及核糖核酸（RNA）。17、 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。18、分子杂交：不同的DNA

5、 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交19、维生素：是维持机体正常生命活动部可缺少的一类小分子有机化合物21、竞争性抑制作用:有些抑制剂和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合就妨碍了底物与酶结合，减少了没作用机会，因而降低了酶的活力。这种作用称为竞争性抑制作用。22，非竞争性抑制作用: 有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位上，就是抑制剂与酶结合后，不妨碍在与底物结合，但所形成的酶—底物—抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争

6、抑制作用。23、糖是多羟基(2个或以上)的醛类或酮类)化合物，在水解后能变成以上两者之一的有机化合物。24、辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键29、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。30、 呼吸链：代谢物上

7、的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。31、 氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。32、 磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。33、