细胞骨架的结构和基本作用

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1、细胞骨架的结构及其生物学功能细胞骨架是由蛋白质与蛋白质搭建起的骨架网络结构，主要指真核细胞中的蛋白纤维网络结构，其主要成分包括微丝、微管和中间丝。广义的细胞骨架还包括核骨架、核纤层和细胞外基质，形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。细胞骨架在细胞内发挥着重要的机械支撑与空间组织作用，不仅参与维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性，而且还参与许多重要的生命活动和几乎所有形式的细胞运动，如：肌肉的收缩、细胞迁移、染色体向极运动、细胞器和生物大分子的运输以及细胞之内生物网大分子的不对称分布等。微丝又称肌动蛋白丝或纤维状肌动蛋白，存在于所

2、有真核细胞中。是由肌动蛋白组成的直径约7nm的骨架纤维。高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类，α分布于各种肌肉细胞中，β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子，每条丝都是由肌动蛋白单体头尾相连螺旋排列的。每个肌动蛋白单体周围都有4个单体，上、下各一，另外两个位于一侧，这种不对称性，使微丝在结构上具有极性。肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白。一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-5%，在肌细胞中，含量可达10%左右。在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离

3、子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。组装过程中可表现出一种“踏车”现象。非肌肉细胞内微丝的结合蛋白，包括成核蛋白、单体隐蔽蛋白、封端蛋白、单体聚合蛋白、微丝解聚蛋白、纤维切断蛋白、交联蛋白、膜结合蛋白等都对微丝网络动态结构起调节作用。作用：在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩，肌细胞的收缩主要是由肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白完成的。在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用：细胞皮层中的微丝结构可影响膜蛋白的功能状态，为细胞质膜提供强度和韧性，并与

4、形状维持和多种运动相关；应力纤维它通过黏着斑与细胞外基质相连，在细胞形态发生、细胞分化和组织建成等方面有重要作用；参与细胞伪足的形成与细胞的迁移运动；形成的微绒毛是肠上皮细胞的指状突起，用以增加肠上皮细胞表面积，利于营养的快速吸收；有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由反向平行排列的微丝和myosinII组成。随着收缩环的收缩，两个子细胞的胞质分离；参与顶体反应，在精卵结合时，微丝使顶体突出穿入卵子的胶质里，融合后受精卵细胞表面积增大。另外，细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关，抑制微丝的药物（如细胞松弛素）可增强膜的

5、流动、破坏胞质环流。微管微管在所有哺乳类动物细胞中存在，一般是由13条原纤维（protofilament）构成的中空管状结构，直径22~25nm。每一条原纤维由微管蛋白异二聚体线性排列而成。微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是α球蛋白的固有组成部分，β球蛋白结合的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP，可见β亚基也是一种G蛋白。微管具有极性，（+）极生长速度快，（-）极生长速度慢，也就是说微管蛋白在（+）极的添加速度高于（-）极。（+）极的最外端是β球蛋白，（-）极的最外端

6、是α球蛋白。微管和微丝一样具有踏车行为。微管的动态不稳定性，随细胞生理状况需要而变化，受各种理化因素和细胞结构组分的影响。作用微管对细胞结构的组织作用：参与各种生物大分子和细胞器的分布及空间定位，神经细胞分化过程中轴突、树突的形成以及极性化细胞不对称结构的形成与维持。微管对细胞内物质运输的作用：在微管和膜泡之间存在一类既能与微管结合，又能与膜泡结合的分子马达，分为驱动蛋白和胞质动力蛋白两大类。驱动蛋白介导的物质运输方向通常朝微管的正极方向运动，而动力蛋白使其朝微管的负极运动。微管构成真核细胞胞质的网状支架，是细胞骨架的架构主干，维持细胞形态；形成纺锤体

7、，在分裂细胞中牵引染色体到达分裂极，参与细胞分裂；参与细胞纤毛与鞭毛的运动。中间丝中间丝又称中间纤维、中等纤维，10nm纤维,因其直径介于肌粗丝和细丝之间,故被命名为中间纤维。IF几乎分布于所有动物细胞，往往形成一个网络结构，特别是在需要承受机械压力的细胞中含量相当丰富。如上皮细胞中。除了胞质中，在内核膜下的核纤层也属于IF。与微管不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，它主要起支撑作用。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结根据组织来源的免疫原性分为5类：角蛋白（keratin）、结蛋白（desmin）、胶质原纤维

8、酸性蛋白（glialfibrillaryacidicprotein）、波形纤维蛋白（vimen