第7章 蛋白质结构与功能的关系

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1、蛋白质结构与功能的关系一.肌红蛋白的结构与功能（1）肌红蛋白的功能：哺乳动物肌肉中储存氧并运输氧的蛋白。（2）肌红蛋白的结构特点：1963年，Kendrewa.一条多肽链，153个氨基酸残基，一个血红素辅基，分子量16700。b.肌红蛋白的整个分子具有外圆中空的不对称结构，肽链共折叠成8段较直的-螺旋体（A-H），最长的有23个氨基酸残基，最短的有7个氨基酸残基。C.拐弯处-螺旋受到破坏，拐弯是由1—8个氨基酸残基组成的无规则卷曲，4个脯氨酸各自出现在一个拐弯处，此外拐弯处还有Ser、Ile、Asn

2、、Thr等残基。d.具有极性侧链的氨基酸残基分布于分子表面，而带非极性侧链的氨基酸残基多分布于分子内部，使肌红蛋白成为可溶性蛋白。HCNA煤气中毒的机制一氧化碳（CO）也能与血红素Fe原子结合。由于CO与血红素的结合能力是O2的200倍，因此，人体吸入少量的CO即可完全抑制肌红蛋白或血红蛋白与O2的结合，从而造成缺氧死亡。急救方法是尽快将病人转移到富含O2的环境中（如新鲜空气、纯氧气或高压氧气），使与血红素结合的CO被O2置换出来。（3）肌红蛋白的氧合曲线（1）（2）（3）（4）(Y代表在给定的氧压下肌红蛋

3、白的氧饱和度)Y=1时，表明所有肌红蛋白的氧合位置均被占据，即肌红蛋白为氧饱和。（3）肌红蛋白的氧合曲线由（5）可见：Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，P（O2）=K=P50解离常数为肌红蛋白一半被饱和时的氧压。P（O2）的单位是torr,1torr=1mmHg（5）Po2YY1-Y=P(O2)KlogY1-Y=logP(O2)-logKHill系数=1.0蛋白质或只含一个结合位点，或含有多个结合位点，而这些结合位点彼此完全独立并有相同的K值。Hill系数不等于1.0，表明蛋白质含有多个结合位点，而这些结

4、合位点彼此有相互作用。二.血红蛋白(Hb)的结构与功能（1）血红蛋白的功能：存在动物血液的红细胞中，主要功能是结合和运输O2，还具有运输CO2的功能；此外，血红蛋白还能和H+结合，从而可以维持体内pH。（2）血红蛋白的结构特点：a.是四个亚基的寡聚蛋白，两个是一种亚基，两个是另一种亚基，含574个AA残基，分子量65000b.成人的血红蛋白为22（HbA-96%）、22（HbA2-2%）胎儿的血红蛋白为22（HbF）c.链由141AA残基组成，链由146AA残基组成。四种肽链的三级结构与

5、肌红蛋白相似，各自内部有一个血红素辅基。血红蛋白的三维结构链由141AA残基组成，链由146AA残基组成。链和链的H螺旋缩短，链还缺失一个很短的D螺旋。每个亚基结合一个血红素基团，血红素位于E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在分子的表面。两个链之间或两个链之间的相互作用很小，两个不同链之间的作用力最大。不同的血红蛋白的氨基酸序列中有9个保守氨基酸残基，对血红蛋白的功能很重要。血红蛋白的三维结构Hb的氧合与构象改变之间的接触有两类，一类是11和22接触（主要涉及B、G、H和GH），叫

6、装配接触；另一类12和21接触（主要涉及C、G和FG），叫滑动接触。氧合作用时，这些接触也发生变化。血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换与氧结合时血红蛋白的变构过程血红素中铁原子的变化高自旋状态低自旋（非氧合，原子半径较大）（氧合，原子半径较小）氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表两种不同的构象态94146141126404012614114694与氧结合时血红蛋白的变构过程亚基三级结构及整个蛋白四级结构的变化铁原子的位移F8His的位移使F螺旋、EF拐角及FG拐角发生位移F螺旋向H螺旋移动挤出HC2

7、Tyr导致四级结构的盐桥破坏挤出DPG分子。（Hb氧结合曲线）别构蛋白蛋白质分子中不止有一个配基的结合部位（活性部位），还有别的配基的结合部位（别构部位）。别构蛋白都有别构效应。血红蛋白的氧合曲线Y—血红蛋白的氧饱和度，等于血红蛋白中被占的氧合部位除以血红蛋白中氧合部位总数。（Hb氧结合曲线）H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响氧亲和力：指血红蛋白对于氧的结合牢固程度，表示为P50。（在一定氧分压下，氧亲和力越高，即氧结合越牢固。相反，氧亲和力越低，组织就能得到更多的氧供应）H+、CO2的影响1914

8、年，丹麦生理学家C.Bohr发现，高浓度的H+和CO2促使氧合血红蛋白分子释放O2，而高浓度的O2促使脱氧血红蛋白分子释放H+和CO2。——血红蛋白对O2、H+和CO2结合的这种相互关系叫波耳效应。波耳效应的生理意义肌肉pH7.2肺泡pH7.6H+、CO2对血红蛋白氧合能力影响的解释H+的结合部位146-HisN-Val122-His使血红蛋白保持T态CO2的结合部位四个亚基N-末端氨基Hb-NH2+CO2