蛋白质化学-1

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1、第二章蛋白质化学chemistryofProtein氨基酸、肽蛋白质的结构蛋白质的分子构象蛋白质的重要作用蛋白质的结构与功能蛋白质的性质本章主要内容本次课主要内容蛋白质的生物学意义及其组成氨基酸化学氨基酸的理化性质氨基酸的分离和鉴定本次课的重点和难点重点:掌握氨基酸的结构特点、分类、三个字母代号及重要理化性质。难点:氨基酸结构特点、酸碱性质、等电点。第一节 概述一、什么是蛋白质蛋白质是一切生物体中普遍存在的,由20种左右天然-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物;其种类繁多,具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能;是表达生物遗传形状的一类主要物质。二、蛋白质具有重要

2、的生物学功能蛋白质是生命的物质基础——生命是物质运动的高级形式 这种运动形式是通过蛋白质来实现的。蛋白质占干重人体中(中年人)人体45%水55%细菌50%∼80%蛋白质19%真菌14%∼52%脂肪19%酵母菌14%∼50%糖类<1%白地菌50%无机盐7%生理功能1、作为生物体新陈代谢的催化剂——酶。 几乎绝大多数的酶其化学本质都是蛋白质。2、运输的功能 如一些小分子物质的运输;脊椎动物红细胞的血红蛋白在呼吸过程中运输O2和CO2;细胞色素起传递电子的作用。3、运动功能 如:肌肉收缩——肌动蛋白和肌球蛋白。4、防御功能 机体中起免疫反应的抗体,一类高度特异性的蛋白质。能识别病毒、细菌以及其他机体

3、的细胞,并与之结合消除它们的病理作用,对机体起到保护作用。5、信息传递 细胞膜表面或细胞内的激素受体是蛋白质,可接受激素信息并予以传递。6、调节功能 有些激素化学本质是蛋白质,对机体代谢起调节作用。如:垂体激素,下丘脑激素等。7、组成生物膜。8、其它:凝血、营养,动物记忆等。Firefliesemitlightcatalyzedbyluciferase(荧光素酶)withATPErythrocytes(红细胞)containalargeamountofhemoglobins(血红蛋白),theoxygen-transportingprotein.Theproteinkeratin(角蛋白)is

4、thechiefstructuralcomponentsofhair,horn,wool,nailsandfeathers.三、蛋白质的化学组成(一)蛋白质的元素组成基本元素:CHONS50~55%6~8%20~23%15~18%0~4%其他元素(某些蛋白质):PFeCuZnMoISe组成蛋白质的诸元素中“N”是特征元素。∵(1)一切蛋白质均含“N”。 (2)各种蛋白质的含“N”量很接近,15-18%平均16%。即:1gN6.25蛋白质(100/16=6.25) (3)体内的含N物质绝大部分是蛋白质,因此测量 生物样品中的N含量,就可推算出蛋白质的大 致含量。(6.25是蛋白质的系数)∴蛋白

5、质含量(g%)=每克样品的含N克数×6.25×100第二节氨基酸化学(重点)氨基酸(AA)的定义:含有氨基的羧酸。实验证明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。在各种生物体内发现的AA有180多种, 参与蛋白质组成的AA只有20种——基本AA。 只有这20种氨基酸是受遗传密码直接控制的。蛋白质的基本单位--氨基酸一、氨基酸的结构特点除甘氨酸和脯氨酸外,其他均具有如下结构通式。-氨基酸不变部分可变部分手性-碳原子(二)、氨基酸的分类缬氨酸Val甘氨酸Gly丙氨酸Ala脯氨酸Pro异亮氨酸Ile亮氨酸Leu唯一的亚氨基酸苯丙氨酸Phe酪氨酸Tyr色氨酸Try极性不带电荷非极性杂环氨基酸色氨酸、酪氨酸和

6、苯丙氨酸的紫外吸收谱,在中性pH条件下,色氨酸和酪氨酸的紫外吸收峰在280nm,而苯丙氨酸的在260nm大多数蛋白质中都含有色氨酸和酪氨酸或其中的一种,所以溶液中280nm吸收的测量常用来估算蛋白质的浓度。丝氨酸Ser苏氨酸Thr含羟基氨基酸蛋氨酸(-氨基-γ-甲硫基丁酸):侧链上带有一个非极性的甲基硫醚基,不过其中的硫原子是亲核的。半胱氨酸(-氨基-β-巯基丙酸):侧链含有巯基(-SH),又称为巯基丙氨酸,-SH是一个高反应性的基团。蛋氨酸Met半胱氨酸Cys含硫氨基酸赖氨酸Lys精氨酸Arg组氨酸His极性氨基酸:碱性氨基酸组氨酸(-氨基-β-咪唑基丙酸):侧链有一个咪唑环。赖氨酸(

7、,-二氨基己酸):含有-和-氨基。精氨酸(-氨基-δ-胍基戊酸):侧链含有胍基。天门冬氨酸Asp谷氨酸Glu天冬氨酸(-氨基丁二酸):侧链含有一个-羧基;谷氨酸(-氨基戊二酸):侧链含有一个-羧基。酸性氨基酸天门冬酰胺Asn谷氨酰胺Gln不带电荷的极性氨基酸(三)、人体所需的八种必需氨基酸赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Trp)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(I

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