书籍设计中图形语言的作用浅议

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1、第八章蛋白质结构与功能的关系第一节活性蛋白质与前体前体加工活性蛋白质加工：水解切去一个或几个肽段，使前体变成具有生物活性的蛋白质。加工的机理：暴露形成活性蛋白的功能位点与构象。一、激素与激素原（一）胰岛素与前体胰岛素：作用于肝、肌肉及脂肪组织，参与代谢调节，降低血糖，促进生脂。胰腺中的胰岛细胞合成胰岛素原，无活性。（1）胰岛素原一级结构及其加工（翻译后加工）：277-278（2）C肽作用：生物合成所需，有利于3对二硫键正确配对。（如果将加工好的胰岛素变性，并使二硫键断开，可能难以再复性形成正确构象）（3）前胰岛素原：在胰岛素

2、原基础上N端多出一个24AA的短肽——信号肽。（二）脑啡肽与前体甲硫脑啡肽：+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-存在于脑区，与脑细胞受体专一结合，具有强烈镇痛作用亮脑啡肽：+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-前脑啡肽原：人前脑啡肽原由267个AA组成。1-24：信号肽；25-97：提供构象效应；随后：4段重复的甲硫脑啡肽序列；一段亮脑啡肽——page280脑啡肽结构与功能关系的一些规律：279二、酶与酶原酶原：无活性的酶前体，在细胞内初分泌或合成时，并没在形成完整的酶活性中心构象，因

3、而不具催化活性。一般切去一个或数个肽段，才形成活性中心结构，具有酶活性。二、酶与酶原（一）胰凝乳蛋白酶原激活（二）胰蛋白酶原激活-胰凝乳蛋白酶活性最高，但不稳定-胰凝乳蛋白酶稳定，活性只有的40%肠激酶胰凝乳蛋白酶原与胰凝乳蛋白酶分子构象非常相似，为什么断开Arg15-Ile16之间肽键后呈现酶活性？282三、两类前体的不同功能1、前胰岛素原、前脑啡肽原等样的前体：具信号肽2、胰岛素原、脑啡肽原样的前体：是调节功能所需第二节血红蛋白的结构与功能一、概述人3种血红蛋白：HbA、HbA2和HbF亚基组成如下：HbA：22

4、——成人，主要HbA2：22——成人HbF：22——婴儿二、血红蛋白（HbA）的分子结构血红蛋白组成：1、4个多肽亚基，两个是亚基（141AA），两个是亚基（146AA）；2、4个血红素基，每个亚基共价结合一个。每个亚基和亚基在三级结构上与肌红蛋白（153AA）极为相似。血红蛋白四个亚基间的接触亚基间以非共价键相互作用具有两种类型，四个接触面亚基间接触相对松驰，易受氧与血红素结合的影响亚基间接触相对牢固去氧血红蛋白中4个亚基间的结合作用中有8个重要的盐键DPG（BPG）能降低脱氧血红蛋白对氧的亲和力血红蛋白

5、四个亚基之间有一空穴290，DPG位于这一空穴，与亚基相互作用形成盐键，使四级结构稳定结实血红素结构及其与珠蛋白的结合三、血红蛋白对氧分子的结合1、血红蛋白与氧的结合是可逆的，结合或解离主要取决于血液中的氧分压。高氧分压（肺）Hb+4O2Hb(O2)4低氧分压（组织）2、一个血红蛋白分子可结合四个氧分子，每个亚基结合一个。主要通过亚铁离子与氧之间形成配位键。那么，氧与与亚铁离子结合后是否影响到其价态变化？3、氧饱和度：实际结合氧的分子数与应能结合氧的分子数之百分比。血红蛋白与肌红蛋白的氧结合曲线四、血红蛋白的变构效应血红蛋白

6、与氧结合为S形，肌红蛋白与氧结合为双曲线——why?因为血红蛋白有四个亚基，可结合四个氧分子，并且每个亚基与氧的结合常数大小不一样，k4>k3>k2>k1，这是由于依次结合氧后亚基之间的相互作用——协同效应所致。一个亚基与氧结合后，促进了其它亚基对氧的结合。1-亚基2-亚基1亚基2亚基。变构效应：一个亚基，由于与配体结合，而发生构象变化，引起相邻亚基的构象与性能发生改变的现象。五、血红蛋白的变构过程*去氧血红蛋白每个亚基中Fe(‖)离子处于高自旋状态，半径较大，不进入卟啉环，因此铁卟啉环呈圆顶状。HisF8与Fe

7、(‖)配位，空间位阻迫使Fe-N键略倾斜于血红素卟啉环。*当与氧结合后，Fe(‖)将被拉回卟啉环平面，卟啉环变成平面，同时牵动HisF8，并进而引起F螺旋和拐弯EF和FG的位移。这些移动传到亚基界面，引发构象重调，从面使其它亚基易于和氧结合。六、S形氧合曲线的生理意义组织肺七、影响血红蛋白氧亲和力的因素氧亲和力：血红蛋白对于氧结合的牢固程度，指血红蛋白中的氧达到半饱和程度所需要的氧分压。（一）H+、CO2对血红蛋白结合氧的影响H+浓度和CO2分压的提高，能够降低血红蛋白对氧的亲和力，促使血红蛋白的氧解离曲线右移——波尔效应。H

8、+、CO2对血红蛋白结合氧的影响H+、CO2降低血红蛋白对氧结合的机制肌肉中，高浓度的H+和CO2促使氧合血红蛋白分子释放氧；在肺中，高浓度的氧促使脱氧血红蛋白分子释放H+和CO2。1、H+促进相关盐键(297)的生成，有助于脱氧血红蛋白构象构定结实，不易与氧结合。2、CO2