浙大生物化学丙——整理

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1、蛋白质化学：蛋白质的基本结构单位和基本化学键；基本结构单位：α氨基酸，基本化学键：肽键构型：是指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。一级结构：即初级结构，是指蛋白质肽链中各个氨基酸的排列顺序。二级结构：指蛋白质多肽链主链在空间的走向，一般为有规律的空间排列，是主链的构象，而不涉及侧链基团的空间上的关系超二级结构：指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体。又可称为基元三级结构：指蛋白质分子中所有原子的三维空间排列。结构域：较大的蛋白质分子或亚基在三维折叠的过程中，多肽链往往先形成两个或两个以上的相对独立的

2、三维实体，然后这些三维实体再通过缔合形成蛋白质的三级结构。一般将这种相对独立的三维实体称为结构域或域结构。寡聚体蛋白质：由两个或多个肽链通过非共价键缔合在一起，构成一个完整的、有功能的聚集体。亚基：在寡聚体蛋白质中，通常将每一条单独折叠的多肽链称为亚基。蛋白质的等电点pI；特定的pH下，蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零时溶液的pH。蛋白质的种属差异；不同种属的同源蛋白质,其一级结构有些变化蛋白质α-螺旋结构；右手螺旋，稳定键是氢键。1.每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基2.每圈螺旋沿螺旋轴方向上升0.54nm3.每个氨基酸残基绕轴旋转100。，沿轴上升0.1

3、5nm4.多肽链主链上的每个肽键(N)中的羰基氧原子都与其后的第四个氨基酸残基(N+4)上的酰胺基形成氢键。氢键的方向与螺旋轴平行球蛋白的结构特征；结构紧密，具有一个疏水的内部环境和一个亲水的表面，球蛋白一般具有一个裂隙，可特异识别和瞬间结合化合物。稳定力是疏水交互作用，还有二硫键。疏水交互作用；蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象蛋白质分子的构象与一级结构的关系；构象：是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。不涉及到共价键的断裂蛋白质的构象可以看作连续的肽平面的空间构象，取决于肽单位绕Cα-C键和N-Cα键的旋转，旋转本身受到肽链的主链和相邻残基的

4、侧链原子之间的立体干扰的限制。蛋白质变性的实质、变性的特征；天然蛋白质受到某些物理因素如热、紫外线照射，高压和表面张力等或一些化学因素如有机溶剂、尿素、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低以及其他的物理化学常数发生改变，这个过程称为蛋白质的变性。当变性因素去除后，变性蛋白又可以重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。蛋白质分子中的次级键被破坏，二级结构以上的高级结构被破坏。1、生物活性丧失；2、一些侧链基团暴露；3、一些物理化学性质的改变；4、生物化学性质的改变；5、可复性。举例说明蛋白质结构与功能的关系。结构是基础，结构相似，功能相似（同源蛋白质）。结构不

5、同，功能不同（分子病－一个氨基酸的差异，亲水变成疏水）。1、不同功能的蛋白质通常具有不同的氨基酸顺序：血红蛋白和细胞核蛋白；2、如果蛋白质的氨基酸顺序发生改变，通常其功能也会发生改变：镰刀型贫血症；3、在不同物种中，执行相似功能的蛋白质常含有相似的氨基酸组成：不同动物的血红蛋白。血红蛋白与肌红蛋白在结构与功能上有何异同？结构：肌红蛋白是哺乳动物肌肉中的储氧蛋白，具有三级结构。含有8个α-螺旋，组成肌红蛋白的153个氨基酸残基中的四分之三残基都处于α-螺旋中，螺旋之间通过一些转角连接。血红蛋白具有四级结构，有4条多肽链。由2个α-亚基和2个β-亚基组成的四聚体，其中α-亚

6、基由141个氨基酸残基组成，β-亚基含有146个氨基酸残基。功能：血红蛋白是四聚体，可以转运氧；肌红蛋白是单一肽链，只能贮存氧。一个肌红蛋白只能结合一分子氧；一个血红蛋白可以结构四分子氧。肌红蛋白的氧合曲线为双曲线；血红蛋白的氧合曲线为S形。相同条件下肌红蛋白对氧的亲和性比血红蛋白高。酶酶的活性中心；酶分子上直接与底物结合并与催化作用相关的部位，是由酶分子上某些氨基酸残基共同构成的。只占了酶的一小部分。酶的别构效应；别构调节：酶分子的非酶催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。别构酶：变构酶，一般为寡聚体蛋白，含有两个

7、或多个亚基。别构酶一般含有活性部位和调节部位，活性部位参与底物的结合和催化，调节部位负责控制别构酶的催化活性。反馈抑制；当一个代谢途径的末端产物积累到超过机体需要时，它将对催化该反应途径限速反应的别构酶产生抑制，从而终止该产物的合成。复合酶（结合酶）组成及各组分的功能；蛋白组分（酶蛋白），决定反应的特异性；非蛋白组分（辅助因子，辅酶、辅基），决定反应的种类与性质。酶蛋白：指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性。辅因子：非蛋白质化合物。酶的辅酶、辅基或金