《酶part2植保》PPT课件

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1、Chapter4Enzyme第四章酶本章主要内容酶的概述酶的分类与命名酶的作用机理影响酶促反应速度的因素调节酶类核酶和抗体酶酶的分离提纯及酶的应用酶工程辅酶和维生素第五节调节酶类别构酶同工酶共价修饰调节酶酶原及其激活一、别(变)构酶别(变)构调节：体内一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的部位可逆结合，使酶构象改变从而改变酶的活性，这种效应称变构效应。别(变)构酶：某些寡聚酶的分子表面除活性中心外，还有调节部位，当调节物结合到此部位时，引起酶分子构象变化，导致酶活性改变，这类酶称别构酶。别(变)构剂1963年，Monod等首次提出别构酶的概念。Monod认为别构

2、酶应具备以下特征：一般含有多个亚基;别构剂（allostericeffectors）能够结合于别构酶，并引起它的催化活性发生变化，这一点可能反映了别构酶四级结构的改变。现已证明，上述观点是正确的。（一）别构酶的性质及结构特点1.大都是寡聚酶，含有两个或两个以上的亚基。具四级结构。2.酶分子上含两个中心：活性中心和别构中心3.具有别构效应4.很多别构酶的动力学曲线呈S形曲线别构酶的特点v[S]变构酶的S形曲线变构激活变构抑制变构酶米氏酶二、变构酶的动力学性质正协同效应别构酶与米氏酶动力学比较负协同效应别构酶与米氏酶动力学比较为了解释别构酶的S型动力学曲线，提出了

3、模型：1）序变模型2）齐变模型别构酶调节酶活性的机理1、对称或协同模型（symmetryorconcertedmodel，也称齐变模型、MWC模型）1965年由Monod、Wyman和Changeux提出。该模型的要点:TRS2、序变模型（sequentialmodel，也称KNF模型）1966年由Koshland、Nemethy和Filmer提出。该模型的要点:SSS负协同效应TRT*S：底物蛋白激酶A(无活性)蛋白激酶A(有活性)cAMPCCCCRRRR蛋白激酶A的激活二、同工酶同工酶：指能催化的相同化学反应，但其分子结构、理化性质及生物学功能不完全相同的

4、一组酶。乳酸脱氢酶（LDH）同工酶:LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5(H4)(H3M)(H2M2)(HM3)(M4)MH乳酸脱氢酶（LDH）人体心,肝和骨骼肌LDH同工酶谱组织器官LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5（占总LDH活性的百分比）心35~7028~452~160~60~5肝0~82~103~336~2730~8骨骼肌1~104~188~389~3640~97正常血清27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.357±2.912345酶活性迁移位置酶活性迁移位置ab(a)LDH同工酶电泳图谱(b)（a）正常人LDH同工酶

5、电泳图谱,（b）心肌梗塞病人血清LDH同工酶电泳图谱12345三、共价修饰调节酶酶的共价修饰调节：酶蛋白分子上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。常见修饰方式：磷酸化和去磷酸化、腺苷酰化/脱腺苷酰化，乙酰化/脱乙酰化，尿苷酰化/脱尿苷酰化，甲基化/脱甲基化，S-S/SH相互转变，共6种类型。PATPADPPH2O蛋白激酶磷蛋白磷酸酶肌肉中磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化过程：磷酸化酶-b磷酸化酶-a无活性有活性PPP酶促化学修饰对酶活性的调节酶化学修饰类型酶活性改变糖原磷酸化酶磷酸化酶b激酶糖原合成酶丙酮酸脱羧酶磷酸果糖激酶丙酮酸脱氢酶H

6、MG-CoA还原酶HMG-CoA还原酶激酶乙酰CoA羧化酶脂肪细胞甘油三脂脂肪酶黄嘌呤氧化酶磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化磷酸化/脱磷酸化-SH/-S-S-激活/抑制激活/抑制抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活抑制/激活激活/抑制抑制/激活激活/抑制脱氢酶/氧化酶四、酶原和酶原的激活酶原：酶的无活性的前体酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发挥作用。-S-S-X缬天天天天赖异甘缬组46丝1

7、83静电吸引力或氢键肠激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X缬天天天天赖异缬丝胰蛋白酶SSSS组活性中心游离的六肽胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原胰蛋白酶六肽+弹性蛋白酶原弹性蛋白酶+碎片胰凝乳蛋白酶原α-胰凝乳蛋白酶+二肽羧基肽酶原A羧基肽酶A+碎片肠激酶自身催化肠激酶启动的酶原激活第六节核酶和抗体酶1、核酶（Ribozyme）2、抗体酶：指具有催化能力的蛋白质，其本质是免疫球蛋白，兼有抗体和酶的双重特性。第七节酶的分离纯化及应用一、酶分离纯化的一般原则二、酶的应用1.酶法分析的应用2.酶制剂的应用第八节酶工程一、酶工程的概念及研究内容二、酶工程的应用1.自然酶

8、2.化学修饰酶3.固定化酶4.人工酶第