《大学生物化学酶》PPT课件

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1、酶1第一节概述定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大分子(绝大多数是蛋白质)功能:作为生物催化剂,摧化生物体内所有化学反应。是物质代谢必不可少的.本质:蛋白质(绝大多数-----蛋白质在生命活动中的重要体现)、核酸（核酶）2酶促反应：底物S：酶促反应中被酶催化的物质产物P:催化反应中所生成的物质乳酸脱氢酶丙酮酸乳酸3酶活性：酶催化化学反应的能力酶活性大小：指酶催化化学的反应速度单位时间内底物的消耗量或产物的生成量4一、酶的化学组成单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽链（蛋白水解酶----消化道中的酶）结合酶：结合蛋白。氨基酸残

2、基+非蛋白成分全酶=酶蛋白+辅助因子催化活性氨基酸残基非蛋白成分5辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松小分子有机化合物辅基：与酶蛋白连接是比较牢固参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或辅助因子氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。金属酶：酶蛋白+金属离子结合牢固无机金属离子（大多数）金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，但酶发挥作用需金属离子参与。稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、中和阴离子，降低反应中的静电斥力6第二节酶催化作用的特点一）酶具有高效的催化活性降低活化能的程

3、度比一般催化剂大，催化效率比一般催化剂高（107∽1013）。过氧化氢分解：催化剂催化速度铁离子6×10-4mol/mol离子/秒血红素6×10-1mol/mol/秒过氧化氢酶6×106mol/mol/秒7二）酶的催化具有高度特异性一般催化剂：在体外，大多数反应都可用相同的催化剂酶：只能一种或一类化学反应或一种化学键特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从成千上万种反应物中找出自己作用的底物。8绝对特异性：一个酶一个底物相对特异性：一个酶多种底物特异性催化一类具有相似结构或相同化学键的底物立体异构特异性：根据底物的立体构

4、型进行选择性地催化9三）酶的高度不稳定性由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用必须在温和的条件下（常温、常压、合适的pH）。所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。四）酶催化作用的可调节性体内有各种因素都可调节酶的催化能力10思考题：酶是一个什么物质，在体内其什么作用？在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？什么叫做辅基、辅酶酶催化作用的特点是什么？11第三节酶的作用机制及调节酶的活性中心酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团）通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化

5、底物转化为产物的特定区域通常活性中心在分子的表面12功能基团：1．结合基团：与底物结合S+EES2．催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物中某些化学基团的稳定性）3．必需基团：既有结合又有催化功能的基团1314底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心维持酶的空间构象所必需14酶原：一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时及分泌时是没有催化活性的前体实质：没有形成（暴露）酶的活性中心酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用下分子结构发生改变，暴露或形成酶的活性中心，转变成具有活性酶的过程。酶原与酶原激活15胰蛋白酶原

6、激活过程：在肠道，肽链的N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心。16酶原激活的生理意义：1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏2．保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激活，发挥催化功能。3．作为储存形式，需要的时候被激活消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。17催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构。功能:参与代谢的调节同工酶18比较重要的同工

7、酶:LDH(乳酸脱氢酶)乳酸脱氢酶丙酮酸乳酸结构:两种亚基以不同比例组成五种四聚体形式。单个亚基无活性.19两种亚基分别有两个基因位点决定M:基因位点在第11号染色体上H:基因位点在第12号染色体上五种同工酶:HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)20结构不同，分布不同，含量不同在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变，会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。212222酶催化作用机制酶降低反应的活化能化学反应基础：参与反应的分子间有效碰撞活化分

8、子：具有足够能量的反应分子活化能：活化分子具有的足够能量＞平均水平能量23酶催化作用的机制----中间产物学说：ES形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应速度加快了。一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得所需