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1、第二章 蛋白质化学要点:1氨基酸的通式及分类2肽键的形成3蛋白质的一级结构及空间结构的关系4变性的本质及应用蛋白质的元素组成1、元素分析表明:C50-55%H6-8%O19-24%N13-19%S0-4%还含有少量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I氨基酸的结构特点(1)蛋白质水解所得的氨基酸为α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨酸)(2)组成天然蛋白质的氨基酸均为L-型(甘氨酸除外)氨基酸的分类1、非极性侧链氨基酸(脂肪族)2、非电离极性侧链氨基酸(芳香族)3、酸性侧链氨基酸4、碱性侧链氨基酸肽的相关概念1、氨基酸
2、残基:肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,称为氨基酸残基;2、肽或肽链:由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子.(寡肽,多肽等)谷胱甘肽蛋白质的分子结构1、一级结构二级结构2、空间结构三级结构四级结构蛋白质的一级结构1、概念:多肽链中氨基酸的排列顺序;这种顺序是由基因上的遗传信息决定的。2、主要结构键:肽键二硫键二级结构1、α—螺旋2、β-折叠3、β-转角4、无规线团α—螺旋概念:多肽链中肽键平面通过α-碳原子的相对旋转,沿长轴方向,按规律盘绕形成的紧密螺旋盘曲构象。三级结构概念:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间
3、位置,也就是整条肽链的所有原子在三维空间的排布位置。四级结构概念:由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质,这种蛋白质的每一条肽链称为一个蛋白质亚基;亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以共价键相连接。变性概念:在某些物理因素或化学因素的作用下维持蛋白质的空间结构的次级键断裂,天然构象被破坏从而引起理化性质的改变,生物学活性丧失的现象。(本质是空间结构的破坏)变性的应用①临床上用煮沸,高压蒸汽,乙醇,紫外线等使细菌蛋白质变性,达到灭菌的作用。②低温保护或延缓生物活性蛋白质变性别构效应概念:当某些小分子物
4、质特异的与某些蛋白质或酶结合后,引起该蛋白质或酶构象发生微妙而规律的变化,从而导致其活性的改变,这种效应成为别构效应或变构效应。蛋白质的两性解离第三章核酸的结构和功能StructureandFunctionofNucleicAcid核酸的分类及分布90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体,叶绿体,质粒等。分布于胞核、胞液。(deoxyribonucleicacid,DNA)(ribonucleicacid,RNA)脱氧核糖核酸核糖核酸携带遗传信息,决定细胞和个体的基因型(genotype)。参与细胞内DNA遗传
5、信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。核酸的化学组成1.元素组成C、H、O、N、P(9~10%)2.分子组成——碱基(base):嘌呤碱,嘧啶碱(A-T或U,G-C)——戊糖(ribose):核糖,脱氧核糖——磷酸(phosphate)核苷酸:AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸:dAMP,dGMP,dTMP,dCMP核苷酸(ribonucleotide)的结构与命名核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。体内重要的游离核苷酸及其衍生物多磷酸核苷酸:NMP,NDP,NTP环化核苷
6、酸:cAMP,cGMP二、核酸的一级结构定义核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。5′端3′端CGAAGP5PTPGPCPTPOH3书写方法5pApCpTpGpCpT-OH35ACTGCT3目录(一)DNA双螺旋结构模型要点(Watson,Crick,1953)DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm,形成大沟(majorgroove)及小沟(minorgroove)相间。
7、目录DNA双螺旋结构模型要点(Watson,Crick,1953)碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对(互补配对形式:A=T;GC)。相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一圈10对碱基。目录DNA双螺旋结构模型要点(Watson,Crick,1953)氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。目录(二)原核生物DNA的高级结构:超螺旋(三)DNA在真核生物细胞核内的组装真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是核小体(nucleosome)。核小体的组成DNA:约2
8、00bp组蛋白:H1H2A,H2BH3H4二、DNA的变性(denaturation)定义:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。方法:过量酸,碱,加热,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等。变性后其它理化性质变化:OD260增高粘度下降比旋度下降浮力密度升高酸碱滴定曲线改变生物活性丧失目录Tm:变性是在一个相当窄