《酶工程基本原理》PPT课件

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1、酶工程主要参考书:1酶工程，郭勇主编，高等学校轻工专业试用教材，中国轻工业出版社；2酶工程，罗贵主编，化学工业出版社；3蛋白质分子结构，阎隆飞主编，清华大学出版社；4应用酶学导论，禹邦超编著，华中师范大学出版社；5酶学，邹国林主编，武汉大学出版社；6酶在食品加工中的应用，[E]李雁群译，中国轻工业出版社；CH1绪论CH1.1酶的基本概念1酶是蛋白质2酶具有催化活性3酶催化反应具有专一性和高效性CH1.2酶工程及其主要研究内容CH1.3酶的历史沿革酶的特性一.酶与一般催化剂的共性1.用量少，催化效率高2.不改变

2、化学反应的平衡点3.可降低反应的活化能二.酶与一般催化剂的区别—酶的特性1.高效性2.专一性结构专一性（相对专一性/绝对专一性）（特异性）立体异构专一性(几何异构/旋光异构)3.不稳定性（要求温和的反应条件）4.可调控性CH1.1酶的基本概念1酶是蛋白质酶的化学本质是蛋白质，这一点是被生物化学所证明了的，研究酶的化学本质，可用研究蛋白质的方法进行研究；一般情况下，一个结构完整的酶包括蛋白质和非蛋白质两部分，蛋白质部分称为辅基酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，辅基酶蛋白和辅助因子构成一个全酶。辅助因子的化学本质

3、因不同的酶而不同，它可以是小分子量的有机化合物，也可以是无机矿物质离子。2酶具有催化活性酶是一种生物催化剂，在催化活性上与无机催化剂类似，酶在催化反应时，其本身不发生化学改变，只是催化反应的进行，此外，酶在催化反应时，仅改变反应速度，并不改变反应的平衡。酶催化反应的动力学机理是降低反应的活化能。酶与一般催化剂的共性1.用量少，催化效率高2.不改变化学反应的平衡点3.可降低反应的活化能例如：乳酸脱氢酶(LactatedehydrogenaseEC1.1.1.27)催化丙酮酸生成L-乳酸而D－乳酸脱氢酶(EC1.

4、1.1.28)却只能催化催化丙酮酸生成D-乳酸CH乳酸脱氢酶CHC=OH－C－OHCOOHNADHNAD+COOHCHD—乳酸脱氢酶CHC=OHO－C－HCOOHNADHNAD+COOH3酶催化反应具有专一性和高效性酶作为生物催化剂，其催化反应的专一性远远超过无机催化剂，根据酶的专一化程度，可分为绝对专一性和相对专一性。绝对专一性是指一种酶只能催化一种底物进行一种反应，底物的分子结构、空间构型及构象的不同都表现出专一性。酶与一般催化剂的区别—酶的特性1.高效性2.专一性结构专一性（相对专一性/绝对专一性）（特

5、异性）立体异构专一性(几何异构/旋光异构)3.不稳定性（要求温和的反应条件）4.可调控性相对专一性是指一种能够催化一类结构相似的物质进行相同类型的反应，主要是对某一化学键的专一性。例如：胰蛋白酶(TrypsinEC3.4.31.4)催化含有赖氨酸或精氨酸羰基的肽键的水解反应，凡是具有含赖氨酸或精氨酸羰基酰胺键的底物都能被此酶催化水解。CH1.2酶工程及其主要研究内容1生物工程（Biotechnology）：又叫生物工艺学，是20世纪70年代开始提出的一个高新技术名词，是指以遗传工程技术为先导的将生物技术与化学

6、工艺、工程相结合并产业化应用的技术领域。包括四大分支领域：遗传工程、细胞工程、发酵工程和酶工程。2酶工程（EnzymeEngineering）：是酶学研究与其应用工程结合形成的一门新的技术领域；是酶学、微生物学的基本原理与化学工程技术有机结合、相互渗透形成的边缘学科。包括上游工程和下游工程：前者包括酶的产生和酶制剂制备；后者主要包括酶固定化技术、酶修饰技术和生物反应器。（1）上游技术：（2）下游技术：CH1.3酶的历史沿革1酶学研究简史[1]酶的发现:尽管我国早在4000多年前就朴素地应用了酶,但真正对酶的认

7、识还是1833年Payen和Person首先从酒精发酵物中提取到一种活性物质,发现能够促进淀粉分解(发现了淀粉酶);[2]酶(Enzyme)的提出:继Payen和Person之后,德国的Kuhne进一步深入研究了酶,并提出Enzyme这个名词;enzyme是希腊文,原意是指“在酵母中”我们翻译成酶,日本译成酵素.[3]酶学(Enzymology)奠基:在Kuhne之后,Buchner兄弟从事了从破碎酵母细胞提取酶的研究,获得了能转化糖产生乙醇的粗酶.此后便开始了从酶的提取、酶的性质、酶催化反应等开始了酶的研究

8、。形成了初步的新兴学科。在酶催化理论方面：[1]1894年，E.Fisher提出酶与底物作用的锁钥学说[2]1913年，MichaelisMenton提出了快速平衡学说，建立了AN酶促反应模型，推导出了酶促反应动力学方程——米氏方程。[3]1925年，Briggs和Handane，建立了恒态学说，并对米氏方程的修正。[4]1958年，Koshland提出了诱导契合学说在酶蛋白化学的研究方面[1]19