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时间:2019-06-21
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1、氨基酸结构与分类氨基酸的酸碱特性氨基酸特征反应肽--蛋白质一级结构胶原蛋白的强度分别由三股相同肽链的紧密螺旋结构所提供,肽链之间的绞合则是通过各股中每隔3个残基的Gly连接形成的End-onviewofthetriple-strandedcollagensuperhelix氨基酸与肽15-1ThelightproducedbyfirefliesistheresultofareactioninvolvingtheproteinluciferinandATP,catalyzedbytheenzymeluciferase.蛋白质功能的多样性Erythrocytescontainlar
2、geamountsoftheoxygen-transportingproteinhemoglobin.Thechemicalpropertiesofblackrhinoceroshornarenodifferentfromthoseofbovinehoovesorhumanfingernails,whicharemainlyproteinkeratin.219differentR-groups:-Structure-Size-Polarity-Ionization-Hydropathygeneralstructure2marking-methods5-2g-含有氨基与羧基---AA(P
3、ro例外)-20种有遗传密码--常见/标准AA-可依据侧链(R-)结构分类pKa1.8~2.5pKa8.7~10.7§1.氨基酸结构与分类(AminoAcid,AA)35-3AA大多具有两种异构体(exceptforGly,Ile&Thr)WhereR≠H,theCisachiralcenter(opticalactivity&configuration)(cf.甘油醛-OH)-蛋白质中的AA均为L-构型(大多右旋,少数左旋)mainlyingerms&antibiotics4t5-120种标准氨基酸可以按其侧链分类EAA5Ala,Val,Leu,Ile非极性侧链,不带电荷,疏水性,
4、多在蛋白质内部Gly非极性,R=H,适应多种构象,多见于肽链转折处Met侧链含有非极性的甲硫醚P3-9非极性脂肪族AA甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸蛋氨酸异亮氨酸亦为C*,故有别构异构体之分侧链的高度疏水性互作对建立及维持蛋白质3D结构非常重要6Phe疏水侧链Tyr-OH可以形成H键,是某些酶的功能基团,磷酰基可转移到-OH上Trp吲哚N可作为H键供体Trp&Tyr能吸收UV(Trp>Tyr,Phetoalesserextent),是为大多数蛋白质在~280nm具有很强光吸收的主要原因P3-10芳香族AA苯丙氨酸酪氨酸色氨酸75-6Tyr和Trp的紫外吸收(Phe的最大吸收在260nm)p
5、H6.0浓度10-3M8Ser,Thr(C*)极性-OH可与水形成H键,磷酰基和糖链亦可转移到-OH上Cys极性来自其-SH,其氧化可形成S-S连接的胱氨酸二聚体二硫键/桥在确定蛋白质结构中具有重要作用P3-11半胱氨酸苏氨酸丝氨酸极性不带电荷AA(1)glycosidicbond9二硫键的可逆形成与裂解胰岛素多肽链链内及链间的二硫键交连P3-12insulinA链:猪、狗、兔和抹香鲸的均与人的相同B链:牛、猪、狗、羊和马的均相同胱氨酸(meso-)10Pro(apyrrole)环绕2°胺和C连键的旋转受到一定限制,使肽链中含有Pro区段的结构柔曲性受到相应的影响多见于肽链转折处As
6、n,Gln分别为Asp和Glu的酰胺酰胺的-NH2可作为H键供体,-C=O则可作为H键受体多在蛋白分子表面与水互作-CH2-CAsnorGln:servesasH-acceptorONserveasH-donorHHP3-13极性不带电荷AA(2)脯氨酸天冬酰胺谷氨酰胺11Lys侧链位的第二个1°胺在中性pH条件下带正电荷edgbArg胍基在中性pH条件下带正电荷;具有很强的氢键供体作用His唯一的一个侧链pKa值接近于中性pH的标准AA多见于酶的活性部位,其咪唑环可在质子化与去质子化之间转换,以催化反应键的形成和断裂P3-14带正电荷AA(碱性)赖氨酸组氨酸精氨酸H-donorg
7、roupsofArgCNHNHHNHHguanidino12-CH2-CProtonatedformofAsporGlu:canserveasH-acceptorOO-CH2-COOcanserveasH-donorHIonizedformofAsporGlu:canserveasH-acceptorAsp,Glu侧链的第二个羧基在中性pH条件下可解离而带负电荷,具有H键受体作用P3-15带负电荷AA(酸性)天冬氨酸谷氨酸13CH
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