生物化学-housework -protein

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1、第一章蛋白质化学一、填空题1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸,基本单位之间依靠肽键进行连接成为链状。2.组成蛋白质的碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸,酸性氨基酸主要有谷氨酸和天门冬氨酸。3.在蛋白质氨基酸中,脯氨酸为一种α-亚氨基酸,除甘氨酸其余氨基酸均为L-型氨基酸。4.在蛋白质氨基酸中有紫外光吸收的氨基酸是苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸,紫外分光法定量测定蛋白质含量的基础。5.在酶的活性中心经常出现的氨基酸有谷AA、丝AA、组AA和半胱氨酸等。6.在蛋白质氨基酸中半胱氨酸是含硫的极性氨基酸,另一中含硫非极性R-基团氨基

2、酸是蛋AA,也称为甲硫AA。7.氨基酸在等电点(pI)时主要以兼性离子形式存在,在pH>pI时氨基酸带负电荷,主要以阴离子形式存在,在电场中向正极移动。8.除脯氨酸外,大部分氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质,而前者产生黄色物质。9.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱来滴定NH3+放出的H+10.寡肽通常是指由2个到10个氨基酸残基组成的小分子肽。15.测定蛋白质多肽链N端氨基酸的方法有、、等,测定C-末端氨基酸的方法有、。16.用化学法拆开蛋白分子中二硫键的方法有还原法和氧化法,常用的化学

3、试剂分别有巯基乙醇和过甲酸。17.在蛋白质一级结构测定中常用化学法将肽链断开,如用溴化氰可以在蛋氨酸位点把肽链断开。18.构象与构型是两个不同的概念,构型的改变往往要涉及共价键的改变,而构象的变化主要是由于单键的转动引起原子或基团在空间的不同排列。19.组成肽键的6个原子位于同一个平面,主要由于肽键不能自由旋转所造成,该平面称为肽平面。20.蛋白质的二级结构主要有α螺旋、β折叠、β回折和无规则卷曲等几种形式。21.α-螺旋是链内形成氢键,其方向与螺旋的长轴平行,而β折叠是链间形成氢键,氢键方向与肽链的长轴近于垂直。2

4、2.α-螺旋是第一个氨基酸C=O与其后第4个氨基酸的N-H之间形成氢键,每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基,高度为0.54nm,每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm并沿轴旋转100度。23.维持蛋白质高级构象的主要化学键有氢键、离子键、范德华力和疏水作用等,其中维持蛋白质三级结构最重要作用力是疏水相互作用。25.蛋白质超二级结构的类型主要有αα、βαβ、βββ等。27.当溶液中盐离子强度低时,可增加蛋白质溶解度,这种现象称为盐溶,当溶液中盐离子强度高时,可使蛋白质沉淀析出,此现象称盐析。29.在正常生理条件(pH7左右),

5、蛋白质中赖和精氨基酸的侧链几乎完全带正电荷,但组氨基酸的侧链仅部分带正电荷。30.蛋白质分子中肽键是一个氨基酸的羧基基与后一氨基酸的氨基缩合失去一分子水形成。31.球蛋白分子内部是一个疏水环境,而分布在分子表面的极性基团与水分子形成水化膜,由于相同电荷互相排斥,因此蛋白质分子在溶液中是稳定的,不会发生沉淀,如果破坏了上述稳定因素,蛋白质分子会发生沉淀。32.蛋白质二级结构中的α-螺旋几乎都是右手螺旋,而β-折叠有平行和反平行两种类型。33.蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还经常存在两种结构组合体称为超二级结构和结构

6、域,它们可以充当蛋白质三级结构的组合配件。.蛋白质的营养主要由必需氨基酸决定,人体必需氨基酸主要有thr、val、leu、trpile、met、lys和phe等八种,而对儿童组AA也是一种必需氨基酸,因此又称为半必需氨基酸。37.单体与亚基的根本区别在于有无生物活性,亚基是具有三级结构的蛋白质分子独立结构单位,但不是独立的功能单位,亚基之间主要通过次级键相互作用形成具有四级结构的蛋白质分子。39.Anfinsen以RNase为材料进行的变性-复性实验得出的结论是一级结构决定高级结构。41.蛋白质的最低自由能构象常常

7、通过半胱氨酸残基的侧链间形成共价键而得到稳定,蛋白质非极性侧链间的疏水作用可导致蛋白质分子自由能降低。42.分离蛋白质混合物的各种方法主要依据蛋白质在溶液中的下列特性,如分子大小、电荷、溶解性、吸附性质等。43.利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使蛋白质和其它物质分开的方法叫透析。44.在分离纯化蛋白质过程中,常用的沉淀蛋白质的方法有中性盐、有机溶剂和酸沉淀等。45.蛋白质分子平均含氮量为16%,测定出蛋白质中的氮含量可以定量测定蛋白质,这种定量蛋白质的方法成为凯氏定氮法法。二、名词解释1.蛋白质系数2.别构效应3.构

8、象与构型4.结构域5.必需氨基酸6.蛋白质等电点8.蛋白质变性作用9.蛋白质的复性12.简单蛋白与结合蛋白13.蛋白质四级结构14.蛋白质的三级结构15.超二级结构17.完全蛋白18.氨基酸的等电点19.肽与肽键20.蛋白质一级结构21.蛋白质二级结构22.蛋白质的沉淀作用23.蛋白质盐析与盐溶三、选择题1.下列哪种试剂可以拆开蛋白质分子中的二

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1、第一章蛋白质化学一、填空题1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸,基本单位之间依靠肽键进行连接成为链状。2.组成蛋白质的碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸,酸性氨基酸主要有谷氨酸和天门冬氨酸。3.在蛋白质氨基酸中,脯氨酸为一种α-亚氨基酸,除甘氨酸其余氨基酸均为L-型氨基酸。4.在蛋白质氨基酸中有紫外光吸收的氨基酸是苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸,紫外分光法定量测定蛋白质含量的基础。5.在酶的活性中心经常出现的氨基酸有谷AA、丝AA、组AA和半胱氨酸等。6.在蛋白质氨基酸中半胱氨酸是含硫的极性氨基酸,另一中含硫非极性R-基团氨基

2、酸是蛋AA,也称为甲硫AA。7.氨基酸在等电点(pI)时主要以兼性离子形式存在,在pH>pI时氨基酸带负电荷,主要以阴离子形式存在,在电场中向正极移动。8.除脯氨酸外,大部分氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质,而前者产生黄色物质。9.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱来滴定NH3+放出的H+10.寡肽通常是指由2个到10个氨基酸残基组成的小分子肽。15.测定蛋白质多肽链N端氨基酸的方法有、、等,测定C-末端氨基酸的方法有、。16.用化学法拆开蛋白分子中二硫键的方法有还原法和氧化法,常用的化学

3、试剂分别有巯基乙醇和过甲酸。17.在蛋白质一级结构测定中常用化学法将肽链断开,如用溴化氰可以在蛋氨酸位点把肽链断开。18.构象与构型是两个不同的概念,构型的改变往往要涉及共价键的改变,而构象的变化主要是由于单键的转动引起原子或基团在空间的不同排列。19.组成肽键的6个原子位于同一个平面,主要由于肽键不能自由旋转所造成,该平面称为肽平面。20.蛋白质的二级结构主要有α螺旋、β折叠、β回折和无规则卷曲等几种形式。21.α-螺旋是链内形成氢键,其方向与螺旋的长轴平行,而β折叠是链间形成氢键,氢键方向与肽链的长轴近于垂直。2

4、2.α-螺旋是第一个氨基酸C=O与其后第4个氨基酸的N-H之间形成氢键,每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基,高度为0.54nm,每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm并沿轴旋转100度。23.维持蛋白质高级构象的主要化学键有氢键、离子键、范德华力和疏水作用等,其中维持蛋白质三级结构最重要作用力是疏水相互作用。25.蛋白质超二级结构的类型主要有αα、βαβ、βββ等。27.当溶液中盐离子强度低时,可增加蛋白质溶解度,这种现象称为盐溶,当溶液中盐离子强度高时,可使蛋白质沉淀析出,此现象称盐析。29.在正常生理条件(pH7左右),

5、蛋白质中赖和精氨基酸的侧链几乎完全带正电荷,但组氨基酸的侧链仅部分带正电荷。30.蛋白质分子中肽键是一个氨基酸的羧基基与后一氨基酸的氨基缩合失去一分子水形成。31.球蛋白分子内部是一个疏水环境,而分布在分子表面的极性基团与水分子形成水化膜,由于相同电荷互相排斥,因此蛋白质分子在溶液中是稳定的,不会发生沉淀,如果破坏了上述稳定因素,蛋白质分子会发生沉淀。32.蛋白质二级结构中的α-螺旋几乎都是右手螺旋,而β-折叠有平行和反平行两种类型。33.蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还经常存在两种结构组合体称为超二级结构和结构

6、域,它们可以充当蛋白质三级结构的组合配件。.蛋白质的营养主要由必需氨基酸决定,人体必需氨基酸主要有thr、val、leu、trpile、met、lys和phe等八种,而对儿童组AA也是一种必需氨基酸,因此又称为半必需氨基酸。37.单体与亚基的根本区别在于有无生物活性,亚基是具有三级结构的蛋白质分子独立结构单位,但不是独立的功能单位,亚基之间主要通过次级键相互作用形成具有四级结构的蛋白质分子。39.Anfinsen以RNase为材料进行的变性-复性实验得出的结论是一级结构决定高级结构。41.蛋白质的最低自由能构象常常

7、通过半胱氨酸残基的侧链间形成共价键而得到稳定,蛋白质非极性侧链间的疏水作用可导致蛋白质分子自由能降低。42.分离蛋白质混合物的各种方法主要依据蛋白质在溶液中的下列特性,如分子大小、电荷、溶解性、吸附性质等。43.利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使蛋白质和其它物质分开的方法叫透析。44.在分离纯化蛋白质过程中,常用的沉淀蛋白质的方法有中性盐、有机溶剂和酸沉淀等。45.蛋白质分子平均含氮量为16%,测定出蛋白质中的氮含量可以定量测定蛋白质,这种定量蛋白质的方法成为凯氏定氮法法。二、名词解释1.蛋白质系数2.别构效应3.构

8、象与构型4.结构域5.必需氨基酸6.蛋白质等电点8.蛋白质变性作用9.蛋白质的复性12.简单蛋白与结合蛋白13.蛋白质四级结构14.蛋白质的三级结构15.超二级结构17.完全蛋白18.氨基酸的等电点19.肽与肽键20.蛋白质一级结构21.蛋白质二级结构22.蛋白质的沉淀作用23.蛋白质盐析与盐溶三、选择题1.下列哪种试剂可以拆开蛋白质分子中的二

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