《基础生物化学酶》PPT课件

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1、1第三章酶（enzyme）2掌握酶的概念及催化特性了解酶的分类及结构与功能的关系掌握酶的作用机理掌握酶促反应的机理及其动力学了解一些重要的酶类了解酶的调节方式了解维生素的重要的辅酶形式学习目的3一.酶的研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。1857年，巴斯德（Pasteur）：酒精发酵是酵母细胞活动的结果；1878年，德国生理学家库恩提出酶（源自希腊语“在酵母中”）的概念。1897年，Büchner兄弟用不含细胞的酵母提取液实现了发酵，证明发酵无需活细胞；TheNobelPrizeinChemistry1907"forhisbiochemica

2、lresearchesandhisdiscoveryofcell-freefermentation"41913年，Michaelis和Menten提出酶促动力学原理----米氏学说;1926年，Sumner首次提取出脲酶并证明其本质是蛋白质；TheNobelPrizeinChemistry1946SumnerStanleyNorthrop"fortheirpreparationofenzymesandvirusproteinsinapureform""forhisdiscoverythatenzymescanbecrystallized"1/2of

3、theprize1/4oftheprize1/4oftheprize51982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)6酶（enzyme）：是活细胞合成的、对其特异的底物起高效催化作用的蛋白质。核酶（ribozyme）：是近年来发现的对RNA具有高效特异催化作用的RNA，其作用主要参与RNA的剪接。脱氧核酶(deoxyribozyme)：具有催化活性的DNA具催化作用的生物物质：7酶

4、是生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应（Enzymaticreaction）在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物（substrate）。二.酶是生物催化剂（biocatalysts）1.酶的概念1.1酶的概念8极高的催化效率酶促反应的速度比非酶促反应通常要快105~1017倍高度专一性铂：催化许多反应，包括有机反应H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等酶：作用于结构近似的分子，甚至只催化一种化合物易失活催化活性受到调节、控制有些酶的催化活性与辅因子（cofactor）有关1.2酶的作用特点9一种酶只能作用

5、于某一类或某一特定物质，这就是酶的专一性（specitificity）专一性主要取决于酶的活性中心的构象和性质酶的专一性分为两种情况：结构专一性（structurespecitificity）立体异构专一性（stereospecitificity）2.酶的专一性10根据酶对底物结构的要求不同，分为相对专一性和绝对专一性。绝对专一性(absolutespecificity)：这些酶对底物有非常严格的要求，只作用一种底物。如脲酶只作用于尿素而不作用于其衍生物(如尿素的甲基取代物或氯取代物)。2.1结构专一性11相对专一性(relativespecifi

6、city)：酶对底物要求较低，作用的底物不至一种，对作用底物键的两端的要求程度不同又可分为基团专一性和键专一性。A.键专一性：酶对键的两端无严格要求，只要求一定的键。如：酯酶(lipase)、二肽酶等。12B.基团专一性：又称族专一性。酶不但要求底物一定的化学键，而且对键一端的基团也有严格要求。如：-D-葡萄糖苷酶不但要求-糖苷键，并要求键的一端必须有葡萄糖残基，而对另一端基团无严格要求，可水解蔗糖和麦芽糖。13几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可分为旋光异构专一性和几何异构专一性。旋光异构专一性当底物

7、有旋光异构体时，酶只作用其中的一种。如L-AA氧化酶只作用于L-AA、L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。2.2立体异构专一性14例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应。15L(+)乳酸通过其不对称C原子上的CH3、COOH及OH基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。D(-)乳酸由于OH、COOH的空间位置与L(+)乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与酶结合受其催化。16几何异构专一性：如延胡索酸水化酶只催化延胡索酸即反-丁烯二酸水合

8、生成苹果酸及其逆反应，而不催化顺-丁烯二酸。1718几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质，有的是结合蛋白质，具有蛋白质