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时间:2019-03-11
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1、国内图书分类号:TP182.0学校代码:10213国际图书分类号:681.5.0密级:公开工学硕士学位论文基于极大熵聚类算法的蛋白质互作分析硕士研究生:何任高导师:任世军教授申请学位:工学硕士学科、专业:计算机科学与技术所在单位:计算机科学与技术系答辩日期:2010年7月授予学位单位:哈尔滨工业大学ClassifiedIndex:TP182.0U.D.C:681.5.0DissertationfortheMasterDegreeinEngineeringRESEARCHONPREDICTIONOFPROTEIN-PROTEININTERACTIONSBASEDM
2、AXIMUMENTROPYCLUSTERINGALGORITHMCandidate:HeRengaoSupervisor:Prof.RenShijunAcademicDegreeAppliedfor:MasterofEngineeringSpeciality:ComputerScienceandTechnologyAfiliation:SchoolofComputerScienceandTechnologyDateofDefense:JUNE,2010Degree-Conferring-Institution:HarbinInstituteoftechnolog
3、y哈尔滨工业大学工学硕士学位论文摘要细胞中的各种生命活动与蛋白质间的相互作用紧密相关,同时,蛋白质相互作用过程的不和谐也导致了人类疾病的产生,因此深入理解蛋白质相互作用,不仅是揭示生命活动奥秘的前提,而且对疾病发生机制的了解及有效药物的开发均起到推动性的作用。在蛋白质相互作用的早期研究中,由于数据的贫乏,人们主要是采用实验的方法来研究蛋白质之间的相互作用。这些实验方法成本昂贵、枯燥,因此,随着实验数据的不断积累,人们开始从已有的数据出发,通过寻找互作蛋白质对和不互作蛋白质对各自的特征然后采用计算的方法来达到预测蛋白质对相互作用的目的。在此基础上,人们研究出了各种
4、算法,比如基于决策森林的方法,基于支持向量机的方法,基于贝叶斯的方法等。结构域是蛋白质的结构和功能单位,它是蛋白质中具有进化保守性的一段氨基酸序列,同时也是分子相互作用过程中发挥重要作用的结构和功能区域。蛋白质之间通过特异性的结合才能够发生相互作用,而这些结合部位就是结构域,因此,现在,一种比较流行的思想是认为蛋白质间的相互作用是因为蛋白质结构域之间的相互作用导致的。本文从蛋白质域信息出发,分析互作蛋白质对和不互作蛋白质对各自的特征模式,提出了基于极大熵聚类算法分析并预测蛋白质相互作用的方法,并采用vonMering数据集和DIP数据库中的数据测试了该方法,其预
5、测的敏感性和特异性分别为92%和94%。基于上述方法,本文开发了网站(http://219.217.238.183:7001/prepi/index.jsp)用于预测蛋白质对的相互作用。关键字:蛋白质;相互作用;极大熵;聚类;预测-I-哈尔滨工业大学工学硕士学位论文AbstractAllbiologicalprocesseswithincellsinvo1veprotein-proteininteractions,meanwhile,thedisorderoftheseinteractionscausepeoplesick,soanalysingtheinter
6、actionsamongproteinsisnotonlyimportanttouncoverthemysteryofthebiologicalprocessesbutalsoplayanimportantrolebothinunderstandingthemechanismsofthediseasesandthedevelopmentofdrugs.Intheearlyresearch,peopleanalyseprotein-proteininteractionsmainlybyexperimentsforthelackofdata.However,thes
7、eexperimentsareexpensiveandboring,peoplebegintoanalysetheprotein-proteininteractionsbycomputationmethodastheincreasingofthedata,theyanalysethefeatureoftheinteractingproteinsandthenoninteractingproteins,andthenpredicttheinteractionsofproteins.Furthermore,peopledevelopmanyalgorithms,su
8、chasmethodba
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