胶原蛋白结构基础上的设计与合成new

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1、!"卷!期生物工程学报%&’(!")&(!!##$年"月!"#$%&%’()*$+,(-.#(/%0"$(,(12*+,-.!##$!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!胶原蛋白结构基础上的设计与合成!"#$%"$#&’()*&+,&*-./)/+0-1*2/"3&*-*145166).&/7#1"&-/*杜春玲,姚菊明"UVG.ADNW1DC+D3X;

2、备技术重点实验室,杭州"9##9M3"%4%25+6(*+/(*2(-789+$0%83%:/#,%;+/%*#+,&+$8;+$)-+0/)*#$13%0"$(,(12(-;#$#&/*2(-<8)0+/#($,!(,,+1%(-;+/%*#+,&+$83%:/#,%,="%>#+$1?0#N3%0"@$#9%*&#/2,A+$1B"()"9##9M,!"#$+摘要胶原蛋白在人体组织中的含量十分丰富,它是具有绕轴周期性螺旋(即三重螺旋)结构的纤维状蛋白,它为细胞粘附和大分子的沉积等提供支架结构。随着基因工

3、程技术和生物材料科学的不断发展,以及对如何获得具有特殊功能胶原蛋白研究的不断深入,使其成为第三代生物材料中倍受瞩目的成员之一。基于胶原蛋白结构的分子设计以及合成途径值得探讨。关键词胶原蛋白,生物合成,基因工程,羟化酶,分子设计中图分类号YI9文献标识码;文章编号9###N"#:(9!##$)#!N#9MPN#:8(*"#)%"G&’’+C0D1>6.07&>6+8AD3+D65,&601D1D.A7+D8&3B+D3+50,1&31-.0’1O,#(%(,6,15’0.0’1O,E18,&A>5,&601D

4、,?.1-.5,&2130>6.0>-+EE&’3>6,A-6A,0>E&,6.0-0’’+3.0>1&D+D37+-,&7&’0-A’0+CC,0C+61&D,%/0(Z16.6.03020’&570D6&EC0D00DC1D00,1DC+D381&7+60,1+’60-.D&’&C10>,+D36.01D-0>>+D6>6A310>&D6.060-.D1[A06&&86+1D6.05,&601D>?16.>50-1+’EAD-61&D>,6.0-&’’+C0D5,&601D.+>800D&D0&E6.0

5、6.1,3C0D0,+61&D81&7+60,1+’>6.+6+66,+-67&,0+660D61&D6.+D&6.0,>(D6.1>5+50,,?0,0210?036.0,0-0D6>6,A-6A,0N8+>0330>1CD+D381&>BD6.0>1>&E-&’’+C0D(9&2:1#+*-&’’+C0D,81&>BD6.0>1>,C0D00DC1D00,1DC,.B3,&OB’+>0>,7&’0-A’+,30>1CD胶原蛋白在哺乳动物机体中含量丰富,它以胶的应用价值。目前确认的胶原蛋白已有!#多种,

6、其原纤维形式存在,对动物和人体皮肤、血管、筋腱和中以型胶原蛋白的含量最多,约占全部胶原蛋白软骨的形成都十分重要,为这些结缔组织提供一定的P#]以上。胶原蛋白多半从牛筋和牛皮等动物[9]的结构和机械力学性质。另一方面,胶原蛋白具组织中萃取,但随着禽流感、疯牛病及其人类变种有良好的细胞粘附性能,与细胞结合对细胞迁移、胶———“克雅氏症”(G,0A6TE0’36NR+@&831>0+>0)等的出现,原分解代谢以及血小板凝聚等也具有一定的作人们开始担心动物来源的胶原蛋白及其衍生物可能[!NH][I]用。鉴于胶原蛋

7、白固有的生物兼容性、生物降解会受到病毒污染,并且伴随潜在的免疫排异反应。性和吸收性以及促进细胞形成等诸多功能,在生物为了降低胶原蛋白的免疫排异反应,科学家设想从医用材料、组织工程、化妆品和食品等领域具有广泛人胎盘中获取胶原蛋白,但是该研究受到世界人权/0-01203:40560,780,!9,!##:;;--05603:<-6&80,"9,!##:(=.1>?&,@?+>>A55&,6038B6.0C,+D6>E,&7)4FG()&(!#H#H#99,9#:$!9HI)+D3JK)4F()&(/H#H#::

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