生物化学电子教案

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1、授课题目绪论授课日期年月日授课班级授课时数2授课方式理论课授课重点、难点1.生物化学的定义2.生物化学的内容3.研究生化的目的及其与医学、农学与工学的关系授课内容、教具与时间分配生物化学的定义：生物化学的定义，生物化学和分子生物学研究的对象和方法。生物化学的内容:一、化学组成—生物大分子：元素组成、构件分子（生物分子）、生物大分子、生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体。二、物质代谢、能量代谢及代谢调节：新陈代谢的概述、物质代谢（合成代谢和分解代谢）、物质代谢与能量代谢的关系、代谢调节。三、基因的复制、表达及

2、调控。四、机能生化：组织器官的化学组成、代谢特点与其生理功能之间的关系。五、本书为3部分：第一部分：讨论生物大分子的结构与功能。第二部分：主要内容为物质代谢或动态生化。第三部分：主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控。研究生化的目的及其与其他学科的关系：生化与各基础学科的关系、生化与临床医学的关系及研究进展。生物化学是一门比较难学的课程，在学习过程中要注意以下几方面：1.认真听讲2.课后认真复习3.注意内容的前后衔接小结复习思考题参考书1.何谓生物化学？2.简述医学生化的主要内容。3.生物化学和医学有什么关系？为什么说生物

3、化学是一门重要的医学基础课程？参考书：1.周爱儒、查锡良：生物化学，第五版，人民卫生出版社，2001.12.RobertK.Murrayetal.Haper’sBiochemistry,25thEdition34授课题目蛋白质化学授课日期年月日授课班级授课时数10学时授课方式理论课授课重点、难点重点：1.蛋白质的氨基酸组成2.肽和肽键3.蛋白质的一、二、三、四级结构4.维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键5.蛋白质分子结构与功能的关系6.蛋白质的变性与变构难点：1.蛋白质的空间结构2.蛋白质的变构授课内容、教具与时间分配第一节

4、蛋白质在生命活动中的重要功能十二大功能介绍及举例第二节蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成及特点2.蛋白质的氨基酸组成（三字符）①氨基酸的分类：按侧链基团结构分类按侧链基团酸碱性分类按医学营养学分类②氨基酸的理化性质：两性电离与等电点（概念）紫外吸收（色氨酸、酪氨酸、280纳米）脱水成肽反应（化学反应式）第三节蛋白质的分子结构1.肽和肽键①肽键：概念、性质、原子组成、肽键平面②肽：概念，寡肽，多肽，肽链的书写方式，氨基端与羧基端，多肽与蛋白质的区别③体内重要的多肽：谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能）第四节蛋

5、白质分子结构及其规律1.蛋白质的一级结构概念、连接的化学键、人胰岛素的一级结构及一级结构的重要性2.蛋白质的二级结构概念、维持的化学键、分类α螺旋：右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多β片层：锯齿状结构，伸展性好β转角：U形结构，球蛋白中含量多π螺旋：左手螺旋，4.418螺旋,胶原蛋白中含量多随意卷曲：超二级结构：定义、重要性和意义结构域：定义、重要性和意义34授课内容、教具与时间分配3、蛋白质的三级结构定义：氨基酸残基，包括主链和侧链形成的全部空间结构一级结构决定空间结构和生理功能举例：肌红蛋白—球状免疫球蛋白—T型4、

6、蛋白质的四级结构定义：亚基集结，最高层次的空间结构举例：血红蛋白—亚基组成（血红素辅基）、亚基间维系力量（盐键和氢键）、排布方式、生理功能（运氧）5、蛋白质空间结构的维系力量：种类：①氢键—主要维系二级结构②盐键—主要维系四级结构③疏水键—主要维系三级结构④范德华力⑤二硫键：性质：共价键形成：巯基脱氢氧化功能：加固空间结构举例：胰岛素和核糖核酸酶第五节蛋白质结构和功能的关系1、蛋白质一级结构和功能的关系关系：关键部位氨基酸残基改变或整条多肽链缺失导致生理功能改变。举例：分子病2、蛋白质空间结构和功能的关系二、三级结构层次：角蛋

7、白—a螺旋—保护功能胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力丝蛋白—β片层—延展性四级结构层次：变构作用—定义举例：血红蛋白（变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线）第六节蛋白质的理化性质1、胶体性质分子直径大，不能透过半透膜临床应用及实验室应用2、两性电离和等电点定义、分子结构特征临床应用及实验室应用3、紫外吸收紫外吸收的分子基础：色氨酸、酪氨酸紫外吸收的波长：280nm紫外吸收的应用：蛋白质定量分析34小结复习思考题参考书4、蛋白质的变性和复性变性：理化因素（加热、强酸碱、有机溶剂等）一级结构保持，空间结构破坏活性丧失复性：变性程度轻恢

8、复空间结构恢复活性5、蛋白质的别构作用：别构与变构的异同第七节蛋白质的分类（自学10分钟）根据化学组成不同：单纯蛋白（仅氨基酸），溶解度不同结合蛋白（氨基酸和辅基），辅基不同根据分子形状不同：纤维状长短轴之比＞10，例如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白球状长短轴之比＜10，例如酶、