第8-13章 思考题答案

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1、中国海洋大学海洋生命学院生物化学2008年修订第八章酶通论一、选择题⒈A；⒉C；⒊C；⒋D；⒌C；⒍C；⒎E；⒏E；⒐D；⒑E；⒒D二、判断是非⒈×；⒉×；⒊√；⒋×；⒌×；⒍√；⒎×；⒏√；⒐×；⒑√；⒒×；⒓×；三、填空题⒈0.5；⒉几何异构；⒊酶、底物、酶底物复合物、底物、降低；⒋酶蛋白、辅助因子、酶蛋白、辅助因子；⒌辅酶、辅基、金属原子、辅基、化学方法、辅酶、透析；⒍核酶；⒎免疫球蛋白、抗体酶；⒏锁钥学说、三点附着学说、诱导楔合学说；⒐酶活性回收率、比活力的提高倍数四、名词解释1．具有催化活性的RNA。2．具有催化作用的抗体称为抗

2、体酶3．研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。4．酶活力：酶活力指酶催化一定化学反应的能力，以测出的酶促反应速度表示酶的活力。比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，nU/mg或nU/ml，代表酶的纯度，比活力越大纯度越高，可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力，酶产品质量评价中常使用的指标。5．是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。五、问答题5⒈⑴0.625mg、250u；⑵4

3、00u/mg；⑶0.625g、2.5×102．酶的专一性是指酶对催化的反应和反映物有严格的选择性。⑴结构专一性①绝对专一性②相对专一性A、族专一性B、键专一性⑵几何异构专一性，单一物质单一立体构型①旋光异构专一性②几何异构专一性3．固定化酶，是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。优点：不仅具有高的催化效率和高度专一性，而且固定化酶提高了对酸碱和温度的稳定性，增加了酶的使用寿命；可简化工艺，反映后易于反应产物分离，减少了产物分离纯化的困难，而提高了产量和质量。酶的固定化方法，多种多样，但主

4、要有四大类:吸附法、载体偶联法、交联法和包理法。第九章酶促反应动力学一、选择题⒈B；⒉E；⒊C；⒋E；⒌A；⒍B；⒎D；⒏D；⒐D；⒑A；⒒B；⒓C；⒔E；⒕B；⒖D二、判断是非⒈×；⒉√；⒊×；⒋√；⒌×；⒍√；⒎×；⒏×；⒐×；⒑×；三、填空题⒈双曲线、直线、钟型；⒉初、＜5%；⒊二氢叶酸合成酶四、名词解释1．酶与底物反应时，通过特异识别作用，先形成酶底物复合物，然后在形成产物和酶分子，酶分子重新结合底物。2．当酶被底物饱和时每秒种每个酶分子转换底物的分子数，叫作转换数。3．激活剂：凡是能提高酶活性的物质称为激活剂，包括金属离子、无机

5、离子和简单有机化合物等。抑制剂：能引起酶抑制作用的物质。1中国海洋大学海洋生命学院生物化学2008年修订五问答题1、2、3略4、当底物过量时，酶全部被底物饱和，整个酶反应对底物来说是零级反应，对酶来说却是一级反应，反应达到最大反应速度。5．参见课本P368-370。6．参见课本P373表9-6。-37．比活力=2.8U/5×10mg=560U/mg转换数/活性位点=93.3/s⒏根据数据采用双倒数法分别求有无抑制剂条件下最大反应速度和Km，判断何种抑制类型。⒐⑴Vmax=0.25，计算Km；⑵根据米氏方程分别计算；⑶计算时注意在5分钟内底

6、物是否足够，如不足按实际底物量计算；⑷Vmax最大四倍，Km不变。第十章酶作用机理和调节一、选择题⒈A；⒉B；⒊E；⒋C；⒌D；⒍E；⒎D；⒏C；⒐C；⒑B二、判断是非⒈√；⒉×；⒊√；⒋×；⒌×；⒍×；⒎×；⒏×；⒐√；⒑×；⒒×；三、填空题⒈裂缝、疏水性、结合部位、催化、结合、催化；⒉Ser、His、Asp；⒊催化部位、别构部位、S、协同、序变；⒋活性部位；⒌OH、His；⒍腺苷酸、磷酸化；⒎蛋白激、磷酸四、名词解释1．三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。2．酶活

7、性部位必需基团：位于酶的活性部位并作为其活性表达所必需的基团。3．别构酶：具有别构调节效应的酶。异构酶：4．共价调节酶通过其他酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。5．同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。诱导酶：6．胰凝乳蛋白酶中的Ser、His、Asp构成。7．酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活。8．酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。9．酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。

8、10．能把ATP或GTPγ位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的酶。五、问答题1．三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。⑴