生物化学五年制教案

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1、生物化学临床五年制教案课程代码MED130004前言根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时106学时)，由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。绪论教学要求：1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。课时安排：0．5学时重点：本课程的主要内容及未来的研究方向难点：生物化学的发展历史及未来的研究方向教学内容1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决

2、的主要问题以及在生命科学中的意义。3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。中、英文专业词汇biochemistry生物化学molecularbiology分子生物学polymerasechainreaction(PCR)聚合酶链反应geneknockout基因剔除ribozyme(RNAenzyme)核酶humangenomeproject(HGP)人类基因组计划biomolecules生物大分子思考题：1．生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？2．生物化学与医学

3、有什么关系？为什么作为医学生的必修课？参考书：1．JeremyM.Berg,JohnL.Tymoczko,LubertStryer.Biochemistry.6thed.NewYork:W.H.Freeman,20072．DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LeningerPrinciplesofBiochemistry.4thed.NewYork:WorthPublishers,2004.第一章蛋白质的结构与功能教学要求：1．了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。2．重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。3．

4、熟悉蛋白质的理化性质。4．了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定的基本原理。课时安排：总学时5.5第一节蛋白质的分子组成1.0第二节蛋白质的分子结构1.5第三节蛋白质的结构与功能的关系2.0第四节蛋白质的理化性质0.7第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析0.3重点：1．氨基酸的分类及其结构特征。2．氨基酸和蛋白质的理化性质。3．蛋白质各级结构层次的定义。4．蛋白质结构与功能之间的关系。难点：蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。教学内容：一、蛋白质的分子组成1．氨基酸L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基

5、酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。2．肽肽链与肽键，重要的生物活性多肽。3．蛋白质的分类单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白质。二、蛋白质的分子结构1．蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序。2．蛋白质的二级结构肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、锌指结构、分子伴侣。3．蛋白质的三级结构整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。4．蛋白质的四级结构亚基之间的三维空间排布。三、蛋白质的结构与功能的关系1．蛋白质的一级结构与功能的关系一级结构对空间结构和蛋白质功

6、能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。2．蛋白质的空间结构与功能的关系肌红蛋白与血红蛋白的结构特征，血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应。四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1．蛋白质的理化性质两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反应，双缩脲反应。2．蛋白质的分离和纯化蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。3．多肽链中氨基酸序列分析由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原

7、理，由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。4．蛋白质空间结构测定X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。中、英文专业词汇：protein蛋白质primarystructure一级结构peptide肽secondarystructure二级结构polypeptide多肽peptideunit肽单元oligopeptide寡肽α-helixα-螺旋aminoacid氨基酸β-pleatedsheetβ-折叠isoleucine异亮氨酸β-turnβ-转角tryptophan色氨酸randomcoil无规卷曲threonin

8、e苏氨酸motif模体valine缬氨酸zincfinger锌指结构leucine亮氨酸chaperon分子伴侣lysine赖氨酸tertiaryst