《生物化学总结》word版

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1、生物化学总结：²人体必需的八种氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。²儿童半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸。²氨基酸的等电点(isoelectpoint)：溶液在某一PH时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，氨基酸分子的所带的正负电荷相等，此时溶液的PH值就是氨基酸的等电点。²蛋白质的一级结构（primarystructure）：即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列。蛋白质的化学结构则包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。

2、有共价结构。²构象（conformation）:是指分子内各原子或基团之间相互立体关系。蛋白质的构象就是蛋白质分子中各原子的空间排列。²构型（configuration）:是指在立体异构体取代原子或基团在空间的取向。²蛋白质的二级结构（secondarystructure）:是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键位主要次级键二形成有规则的构象。²蛋白质的三级结构（tertiarystructure）：是指由二级结构元件（α-螺旋，β-折叠、β-转角和无规卷曲等）构建成的总

3、三维结构包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此的相互关系。²蛋白质的四结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合说呈现的三维结构。²同功能蛋白质或同源蛋白质：有些蛋白质存在于不同的生物体内，但具有相同的生物学功能，这些蛋白质被称为同功能蛋白质或同源蛋白质。²蛋白质的变构现象（allostericeffect）:一些蛋白质由于某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构现象或别构现象。²蛋白质的等电点：

4、蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH即该种蛋白质的等电点。²等离子点（isoionicpoint）:在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点的测定时，所得到的值称为等离子点。²蛋白质的变性作用（denaturation）:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象破坏，从而导致其理化性质、生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。²蛋白质的复性（renaturation）:某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，使生物学活性恢复

5、，这个过程称为蛋白质的复性。²盐溶作用（saltingin）:低盐浓度可使大多数蛋白质溶解度增加。²盐析作用（saltingout）:高盐浓度时，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。²基因是DNA结构和功能的最小单位。基因有三个基本属性：一是可通过复制，将遗传信息由亲代传递给子代；二是经转录对表型有一定的效应；三是可突变形成各种等位基因。²RNA有5类功能：①控制蛋白质合成②参与RNA转录后的加工与修饰（核酶）③基因表达与细胞功能的调节；④生物催化功能⑤遗传

6、信息的加工，其核心作用是基因表达的信息加工和调节。²碱基：嘧啶：胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T。嘌呤：腺嘌呤A、鸟嘌呤G。²DNA的一级结构：是指脱氧核糖核苷酸的组成及排列顺序，即碱基序列。²DNA二级结构：双螺旋结构。²DNA双螺旋的特征：①两条方向平行的多核苷酸链围绕同一中心相互缠绕；两条链均为右手螺旋。②嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧，碱基平面与纵轴垂直。磷酸与核糖在外侧，彼此通过3^，5^-磷酸二酯键连接。形成DNA分子的骨架，糖环的平面与纵轴平行。多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向

7、。③双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为30度，因此中心轴每旋转一周有10个核苷酸，每转一周的高度（即螺距为3.4nm）④两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相互联系而结合在一起。⑤根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列被确定后，即可决定另一条补链的序列。²DNA的三级结构：是指DNA双螺旋分子通过扭曲和折叠所形成的特定构象包括不同二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的超螺旋。²tRNA二级结构三叶草形，三叶草结

8、构由氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环和TC环组成。三级结构倒L形。²增色效应（hyperchromiceffect）:当核酸变性或降解时，其紫外吸收显著增强，这就是增色效应。²减色效应（hypochromiceffect）:当变性的核酸在一定条件下恢复其原有的性质时，其紫外吸收的强度又可恢复到原有的水平，这种现象称为减色效应。²核酸变性(denaturation):指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。²Tm：通常把加热变性使