方便豆腐粉微结构及其蛋白质溶解、凝胶机理的研究

《方便豆腐粉微结构及其蛋白质溶解、凝胶机理的研究》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在学术论文-天天文库。

1、江南大学博士学位论文方便豆腐粉微结构及其蛋白质溶解、凝胶机理的研究姓名：孟旭申请学位级别：博士专业：食品科学指导教师：汤坚20060301摘要方便豆腐粉是一种加入热水后速溶，加入凝固剂后，在数miIl内凝固成豆腐的豆粉，在传统豆腐制作工艺中，这一过程通常需要10h以上。通过测定和比较不同状态下大豆蛋白质中离子含量，得到如下结论：变性大豆蛋白质能吸附更多的高价阳离子，并形成可溶性的大分子聚集体；当溶液中钙镁离子浓度达0．02mol／L时，大豆蛋白质的溶解度最小；在豆制品加工过程中，最终与可溶性蛋白质共存的钙仅占大豆总钙

2、的20％，而镁有80％；与可溶性的大豆蛋白质相比，不溶性蛋白质中的钙／镁的摩尔比相对较大，与镁相比，钙使大豆蛋白质的溶解度下降更大。通过测定和比较不同pH豆浆中蛋白质和植酸磷的含量，并用凝胶层析测定不同加热条件下蛋白质相对分子质量的分布，得到如下结论：大豆蛋白质和植酸盐以可溶性复合物形式存在，适度加热的豆浆蛋白质具有最大的稳定性和溶解度，当加热强度增加时，蛋白质相对分子质量分布范围变宽：豆浆中的蛋白质是不稳定的，其在溶液中的溶解应理解为分散行为。用动态激光粒度仪测定不同溶液中粒子的粒度分布时发现，在温度25℃和55℃

3、的SPI溶液中，蛋白质聚集体的体积平均粒径分别为263．0和22．4IlIIl，证实氢键是蛋白质聚集体形成的主要作用力：生豆浆中的粒子大多在2000m左右，400啪左右的粒子仅占总体积的2．5％，且蛋白质的聚集速度非常快，随加热强度(温度、时间)的增加，豆浆中粒子的体积平均粒径不断减小，由生豆浆的2237nm变成熟豆浆的11．1砌，经均质后，更减少至4．3砌，大小相当于7S的一个亚基；存在于豆浆中的油脂粒径大多小于20nm，大豆蛋白质溶解度与脂肪的存在无关。在生豆浆浓缩实验中发现，当溶液浓度小于27％时，粘度很小，当

4、浓度达到42％，60℃时的粘度仅为8mPas，相当于20℃水粘度的8倍，与常温下10％的熟豆浆粘度类似，生豆浆中未变性大豆蛋白质与水之间发生的主要作用力是氢键。不同凝固剂使豆浆pH下降的机理不同：氯化镁通过Mg”在蛋白质和植酸盐上的吸附和络合反应，置换出氢离子，而GDL通过水解产生氢离子；高价阳离子与植酸盐和蛋白质的结合都能导致豆浆pH下降，与氢离子相比，高价阳离子与大豆蛋白质的结合力更强。当豆浆凝固成豆腐时，电导率不随温度的升高而变化，豆腐渗出液和蛋白质凝胶网络都是连续相。用FT_IR测定了不同溶解特性豆粉中大豆蛋

5、白质的二级结构，在与数据库数据比对后，确认酰胺I带对蛋白质结构指认是可靠的。发现速溶豆粉中蛋白质分子结构具有下列特点：分子之间发生氢键作用(p1+p2)的氨基酸为23．6％，而普通豆粉中发生氢键作用(p1+D2)的氨基酸比例约30．0％。采用变温ATR．FT．m方法分别测定了豆浆凝固过程、豆浆升温过程和大豆分离蛋白加热凝胶形成过程中蛋白质二级结构的变化，结果显示：随豆腐凝胶强度的增加，大豆蛋白质分子间发生强氢键作用(B1)的氨基酸比江南大学博士学位论文例由最小的17．4％上升到最大值43．3％，而维持蛋白质紧密结构氢

6、键作用(B+d)的氨基酸比例由最大的38．8％下降到17．4％；冷豆浆从20℃升温到80℃时，核心结构氢键(B+a)的氨基酸约38．0％，而强氢键作用(B1)的氨基酸比例则由20℃的29．2％下降到80℃的16．1‰在大豆分离蛋白溶液加热凝胶形成过程中，核心结构氢键(B+a)的氨基酸比例都维持在30．0％左右，强氢键作用(B1)的氨基酸比例则由最低的12．6％上升到形成凝胶的31l％。将凝固过程中蛋白质二级结构的变化与凝胶的质构性质关联后，得出如下结论：在豆腐凝胶骨架形成过程中，起主导作用的力是疏水作用和静电作用，氢

7、键等起辅助作用；而豆腐胶冷却变硬的原因，应该归于蛋白质分子间氢键作用的加强；在豆腐形成和豆腐凝胶强化过程中，大豆蛋白质分子间的强相互作用不断加强；与大豆蛋白质溶液加热形成凝胶相比，在豆腐胶中，大豆蛋白质结构要松散得多，因此，豆浆形成豆腐所需要的最小蛋白质浓度仅为热凝胶的l／10。对SPI凝固过程1H—NMR谱的研究发现，己变性SPI在溶液中的构象对温度变化是可逆的，而在SPI凝固过程中，质子的化学环境发生了不可逆变化：低温溶液中的SPI具有更多的B结构，而高温SPI具有更多的随机结构；当SPI凝固时，芳环质子(6>6

8、．5)的共振信号逐渐消失，即，SPI的凝固与氨基酸残基芳环的疏水作用有关。通过对质子信号强度的分区研究，发现在SPI凝固过程中，总质子的可动性下降，氨基酸残基侧链末端脂肪族和芳香族基团间发生了强烈的疏水作用：相对于高温sPI凝胶，低温凝胶中靠近主链的侧链质子(DH)具有更大的可动性，而在90℃SPI凝胶中，蛋白质主链质子(0【H)具有比其他状态