生化考研重点知识总结

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1、WORD完美整理版生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6②唾液淀粉酶激活剂：Cl-③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑴油酸：1⑵亚油酸：2⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①

2、几种主要氨基酸及三字母缩写⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑺其它：丙氨酸（Ala）范文范例参考指导WORD完美整理版②PI⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKRCO

3、OH)/2=(PK2+PKRNH2)/2⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）⑶PH=7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI时有R-③蛋白二级结构⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白

4、结构分析⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（

5、Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys范文范例参考指导WORD完美整理版⑨蛋白分

6、离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2⑾其它⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE⑵几个主要氨基酸的PI值：⑶

7、几种重要蛋白：⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘

8、油激酶⑥酶的专一性⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心范文范例参考指导WORD完美整理版⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑵方法：同蛋白质⑨竞争