生物催化复习总结

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1、生物催化特点：生物催化的特点是高效性、高选择性和低污染。世界经合组织(OECD)指出：“生物催化技术是工业可持续发展最有希望的技术”分离纯化没和微生物整细胞体系的优缺点:使用分离纯化萌和微生物整细胞体系的优缺点**生物催存在形式优点缺点rU7t1任意形式设备简单；产物分离，简单；由子能忍受较离的浓度，产蔺要进行辅助因子再循环。分离纯化薛溶于水中率牧离。酶的活性高。可能发生副反应：亲油底物不溶•.产物分离时箱要萃取。悬浮于有机溶剂容易操作；产物分离容易；亲油底物可溶•，酶的回收容降低酶的活性固定化1的回收容易固定化过程中损失酶的活性微生物整细胞任意形式不葙要辅助因子

2、再循环设备昂贵：产物分离过程冗长：产率低：对有机溶剂的忍受力差：可能有副反应生长培荞活性离生物量大；副产物多；操作控制困难，静息细胞产物分离较容易：副产物较活性较低固定化细胞可能进行细胞再利用活性较低共价修饰调节；这种调节方式本身是通过酶催化进行的。在一种酶分子上，共价地引入一个基团，从而改变它的活性。引入的基团又可以被第三种酶催化除去。如磷酸酶的磷酸化和去磷酸化;大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的腺苷酸化和去腺苷酸化。可逆共价修饰调节的生理意义：a.过程也是酶催化的，因此活性酶的数量能迅速发生变化，反应开始的信号也迅速被逐级放大；b.与不可逆共价修饰相比，这是随吋准备应答

3、的系统，活性形式和t.活性形式处于连续互变状态下，能作出更多更及时的调控反应。蛋白质四级结构：•四级结构a.组成酶蛋白卩4级结构的最小单位称为亚基(subunits)b.叫级结构是指各亚基在寡聚酶中的空间排布及其相互作用，但是不考虑亚基的内部几何形状，每个亚基的三维结构仍被看作它的三级结构。c.形成寡聚酶的倾向与酶分子中的疏水氨基酸含S有关(30%以上的疏水AA)，疏水键是主要作用力，偶尔也有离子键■不同来源的同-•种酶，其亲缘关系越远，氨基酸序列差异越大，但是这样差异一般是在远离活性中心的地方，而活性部位的保守性很强。例如：测定50多种细胞色素C的一级结构，差异

4、很大，人和酵母的相差44个氨基酸残基，但是其构象和功能并未发生重人变化，因此在酶的进化屮，三级结构比一级结构更保守结构域(domain):具有一定的一级结构和相应功能的折叠K。马肝乙醇脱氢酶、龙虾甘油醛脱氢酶、小鲨鱼乳酸脱氢酶和猪苹果酸脱氢酶的的分子结构上都存在两个结构域，其中一个是结合NAD+的，在四个酶中都很相似。♦巾个别氨基酸的随意选择决定酶蛋白的演变过程似乎是不可能的。假如有250氨基酸残基，不同排列顺序有202SQ个。因此可能是编码结构域(结合NAD+的结构域和单独催化的结构域)的基因的融合产生酶的进化。例如：鸡卵清溶菌酶DNA含有四个外显子，外显子2编

5、码酶的催化中心，外显子3编码底物定向残基。因此外显子相当于蛋白质的功能单位，新的蛋白质可产生于不同外显子的重新组合。酶与底物结合方式：•酶和底物的结合作用酶和底物的有两种结合作用：a.酶与基态底物的结合;b.酶与过渡态底物的结合一个完全进化的酶必须具备与基态底物弱结合而与过渡态底物强结合的性质。只有当底物处于过渡态，酶的活性部位与其形状完全匹配，相互作用力达到最强，ES*j能稳定，反应活化能大大降低。蛋白水解酶、蛋白酶作用性质：限制性蛋白水解作用这是一种高特异性的共价修饰调节系统。细胞内合成的新生肽大都以无活性的前体形式存在，一旦生理耑要，才通过相应蛋白酶限制性水

6、解作用使前体转变为具有生物活性的蛋白质或酶，从而启动和激活以下各种生物功能：酶原激活血液凝固、补体激活等。除了参与酶活性调控外，还起着切除，修饰，加工等作用，因而具有重要的生物学意义。特点：1、以无活性的酶原形式合成，分泌；2、生物体需要时才被激活；3、将微弱的初始信号经级联酶反应迅速放大；4、活性酶完成特定功能后，即被降解，而不是变回酶原，活化过程是不可逆的。酶原从酶原颗粒释放到十二指肠A是受激素：主要是肠促胰酶肽一胰酶分泌素和胰泌素调控的。这些酶原全部由胰蛋白酶作用活化。从Lys和Arg残基的羧端肽键断开。如胰蛋白酶原讲化时从肽链N端切去一个6肽：Val-As

7、p-Asp-Asp-Asp-Lys这里还需要说明另外一个酶：肠肽酶的作用。肠肽酶是在小肠上皮细胞的刷状缘合成，当它进入十二指肠时，以很高的专一性催化胰蛋白酶原活化，产生的胰蛋白酶就催化其他酶原的活化。维持酶活性中心的基础:酶的活性中心：酶的活性中心(Activecenter,Activesite)(1)与催化活性有关的只有少数氨基酸残基(2)这些氨基酸集中的、与酶活有关的区域成力酶的活性中心(3)分散相距较远的氨基酸序列中，甚至是不同的肽链上酶的催化基团：氨基酸残基分类：1、接触残基：结合基团、催化基团2、辅助残基：协助进行结合和催化，如R43、结构残基：维持酶分

8、子正常的三