enzymeengineering酶工程

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1、EnzymeEngineering酶工程第二章酶学与酶工程第一节酶的分类、组成、结构特点和作用机制第二节酶作为催化剂的显著特点第三节酶抑制作用的概念和分类第四节可逆抑制作用第五节不可逆抑制作用第六节酶抑制剂的应用第一节酶的分类、组成、结构特点和作用机制一．酶的分类：二．酶的组成和结构特点三．酶的作用机制一．酶的分类：1．氧化还原酶2．转移酶3．水解酶4．裂合酶5．异构酶6．连接酶（合成酶）7．核酸酶（催化核酸）1．氧化还原酶(Oxidoreductase)包括脱氢酶(Dehydrogenase)、氧化酶(Oxidase)、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素氧化酶等2．转移酶(Tran

2、sferase)包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶等3．水解酶(Hydrolase)脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅酶4．裂合酶(Lyase)这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。5．异构酶(Isomerase)此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反异构等6．连接酶（合成酶）(LigaseorSynthetase)这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅助因子。分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键（与脂肪酸合成有关）

3、、C-C键和磷酸酯键。7.核酸酶（催化核酸）Ribozyme核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。酶用于生物催化的概况类别占总酶比例%利用率%水解酶hydrolases2665氧化还原酶oxidoreductases2725转移酶transferases245裂合酶lyases12~5异构酶isomerases5~1连接酶ligases6~1二．酶的组成和结构特点1．单体酶2．寡聚酶3．多酶复合体3．多酶复合体的组成部分辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以是无机离子也可以是有机化合物。辅酶：有机辅因子与酶蛋白结合松散即为辅

4、酶。辅基：有机辅因子与酶蛋白结合紧密即为辅基。三．酶的作用机制1．酶的作用过程2．酶与底物的结合模型3．酶的催化作用1．酶的作用过程酶的活性部位：是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。2．酶与底物的结合模型a．锁和钥匙模型b．诱导锲合模型a．锁和钥匙模型b．诱导锲合模型3．酶的催化作用（1）研究方法（2）影响酶的催化作用（1）研究方法a.从非酶系统模式获得催化作用规律b.从酶的结构与功能研究中得到催化作用机理的证据。（2）影响酶的催化作用a.广义的酸碱催化b.共价催化c.邻近效应及定向效应d

5、.变形或张力e.酶的活性中心为疏水区域a.广义的酸碱催化能供给质子的物质即为酸，能接受质子的物质即为碱例HA=A-+H+HA为酸，A-为碱例HA（酸）+A=AXH（酸催化）AXH+B-（碱）=Y+BH+A-（碱催化）b.共价催化底物与酶以共价方式形成中间物。这种中间物可以很快转变为活化能大为降低的转变态，从而提高催化反应速度b.共价催化亲电试剂：一种试剂具有强烈亲和电子的原子中心。亲核试剂：就是一种试剂具有强烈供给电子的原子中心。c.邻近效应及定向效应所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催化基团越靠近，其反应速度越快。d.变形或张力e.酶的活性中心为疏水区域酶的活性中心为酶分子

6、的凹穴此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基第一节结束酶的分类：酶的组成和结构特点酶的作用机制氧化还原酶转移酶水解酶裂合酶异构酶连接酶单体酶寡聚酶多酶复合体酶的作用过程酶与底物的结合模型酶的催化作用广义的酸碱催化共价催化邻近效应及定向效应变形或张力酶的活性中心为疏水区域锁和钥匙模型诱导锲合模型第一节结束点击返回第二节酶作为催化剂的显著特点一．催化能力二．专一性三.调节性一．催化能力催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。一般为103min-1，碳酸酐酶最高为3.6*107min-1有酶加入比无酶参加反应速度一般要高107-1013二．专一性1．绝对专一：只催化一种底物进行

7、快速反应，甚至是立体专一性2相对专一性：基团专一和键专一三.调节性1.酶浓度的调节2激素调节3.共价修饰调节4.限制性蛋白水解作用与酶活力调控5.抑制剂的调节6.反馈调节7.金属离子和其他小分子化合物的调节第二节结束催化能力专一性调节性酶作为催化剂的显著特点绝对专一相对专一1.酶浓度的调节2激素调节3.共价修饰调节4.限制性蛋白水解作用与酶活力调控5.抑制剂的调节6.反馈调节7.金属离子和其他小分子化合物的调节第二节结束点击返回第三节酶抑制作用的概念和分类一概念二抑制程度的表示三抑制作用的分