生物化学简明教程第四版03蛋白质化学

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1、12第2章蛋白质化学主要介绍氨基酸、肽和蛋白质的结构、性质、功能以及蛋白质的结构与功能的关系。还介绍了一些基本技术如氨基酸的分离、纯化，多肽的人工合成，蛋白质的分离、纯化、鉴定等。主要内容：3元素组成所有蛋白质都含有C、H、O、N四种元素，大多数蛋白质还含有少量的S，有些蛋白质还含有一些其它元素，如P、Fe、Cu、Mo、I等。各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右，因此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量，1克氮就相当于6.25克蛋白质。4蛋白质分子的大小蛋白质：6000～10000000肽：<6000构成蛋白质氨基酸平均分子量128，氨基酸残基平

2、均质量为110.52.1.1根据蛋白质分子的形状（1）球状蛋白质（globularprotein）（2）纤维状蛋白质（fibrousprotein）2.1蛋白质的分类6（3）膜蛋白质（Membraneprotein）72.1.2根据组成和溶解度（1）单纯蛋白质:完全由氨基酸组成的蛋白质。（根据溶解度的不同）清蛋白：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。球蛋白：不溶于水而溶于稀盐溶液。谷蛋白：醇溶谷蛋白：精蛋白：组蛋白硬蛋白8(2)结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质两部分组成。（根据非蛋白质即辅基的不同）(2)糖蛋白（糖蛋白和蛋白聚糖）：含糖类，如胶原蛋白。(3)脂蛋白：含脂类，如

3、血浆脂蛋白。(4)色蛋白：含金属，如血红蛋白。(1)核蛋白：含核酸，如核糖体。(5)磷蛋白：含磷酸，如酪蛋白。9（1）酶，生物体新陈代谢在酶的催化下进行。（2）调节蛋白，如激素蛋白，基因调节蛋白。（3）贮存蛋白质，如卵清蛋白，种子蛋白和铁蛋白。（4）转运蛋白，如血红蛋白和膜转运蛋白。（5）运动蛋白，如肌动蛋白和肌球蛋白。（6）防御蛋白和毒蛋白，如抗体和毒素。（7）受体蛋白，如激素受体。（8）支架蛋白，如导向蛋白。（9）结构蛋白，α-角蛋白。（10）异常功能蛋白。生命现象的具体体现者和生物功能的具体执行者。2.1.3依据生物功能分类1011蛋白质水解：用酸、碱或酶将蛋白

4、质彻底水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，说明氨基酸是蛋白质的基本结构单位。蛋白质水解产物中分离出来的常见氨基酸只有20种。蛋白质的化学概念1、蛋白质——由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。122.2蛋白的组成单位----氨基酸2.2.1氨基酸的通式(p21)或13氨基酸的构型、旋光性和光吸收构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。14丙氨酸的两种立体异构体15旋光性：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原

5、子，所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左旋转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右旋，用“＋”号表示。16蛋白质中常见L-型氨基酸的比旋1718一氨基一羧基氨基酸2.2.2常见氨基酸的结构、缩写符号和分类（1）根据R基团的化学结构：脂肪族、芳香族、杂环族①脂肪族19一氨基一羧基氨基酸20212223②芳香族氨基酸24③杂环氨基酸和亚氨基酸2526(2)按R基的酸碱性质27(3)按侧链R基的极性非极性R基团氨基酸不带电荷极性R基团氨基酸带电荷R基团氨基酸31几种重要的不常见氨基酸从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上32非蛋白质氨基酸332.2.

6、3氨基酸的理化性质（1）一般物理性质氨基酸呈无色结晶，熔点高（＞200℃），融熔时即分解。在水中溶解度各不相同，易溶于酸或碱一般不溶于有机溶剂。味感各异。34*“-”表示左旋，“+”表示右旋。(2)氨基酸的紫外吸收性质组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。35表1天然氨基酸的旋光性*“-”表示左旋，“+”表示右旋。36（3）氨基酸的酸碱性质和等电点（p25）A、氨基酸的两性离子形式两性离子(两极性的离子)37B、氨基酸的两性解离和等电点酸碱质子理论：

7、HAA-+H+酸碱质子38氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。39不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：(p25)正离子两性离子负离子氨基酸所带净电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric点），以pI表示。40实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要以两性离子形式存在。pHpI时，氨基酸主要以负离子形式存