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时间:2018-10-30
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1、PartI生化名解1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Ca的单键进行旋转,N—Ca、Ca—C是单键,可自由旋转。2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸
2、残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。3.模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的
3、改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速
4、度。(不考)7.酶的活性中心(activecenterofenzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。8.酶的变构调节(allostericregulationofenzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性
5、中心外的某部分可逆地结合,使构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。9.酶的共价修饰(covalentmodificationofenzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱
6、磷酸是最常见的方式。10.酶原和酶原激活(zymogenandzymogenactivation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。11.同工酶(isoenzymeisozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方
7、面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。12.糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮
8、酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。13.糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程,主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。关键酶主要有丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。糖异生主要生理作用是维持血糖水平的恒定,糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。14.底物水平磷酸化(substratel
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