胶原蛋白研究概况

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1、胶原蛋白研究概况1胶原蛋白简介胶原蛋Q是一种生物高分子纤维蛋Q，动物结缔组织屮的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25%〜30%。与组织的形成、成熟、细胞闻信息的传递以及关节润滑、伤口愈合、钙化作用、血液凝固和袞老等有着密切的关系。胶原蛋白是生物科技产业最关键的原材料之一，在医学材料、化妆品、食品工业中均有广泛应用。2胶原蛋白的功能及性质2.1胶原蛋白在人体内的作用2.1.1保护皮肤，提高皮肤的弹性胶原蛋G占皮肤成分的70%,表面积相当大，人体四肢活动时，皮肤屮胶原蛋白发挥功能，使皮肤具有保护功能，有适当弹

2、性及坚硬度。2.1.2钙质与骨细胞结合骨骼中胶原蛋白含量约占20%,占骨中总蛋白含量的80%。骨骼钙的流失会导致骨质疏松［1］。因此当钙流失吋，若只增加钙摄取量是无法冇效地改善骨质疏松的，因为钙无法在骨屮保存，这时，就要先补充胶原蛋0。此外，胶原蛋白的存在能使骨骼与牙齿在坚硬的同时带有弹性，使得钙质与骨细胞结合，不致流失。骨与骨相连接部分，如膝盖、关节等软骨组织主要成分也是胶原蛋白，可使运动时筋骨可保持柔软并具有弹性。2.1.3联结骨骼与肌肉骨骼与肌肉能够相互联接也是靠胶原蛋Q，这里的胶原蛋G特称为肌腱，其在人体运动时可保持筋骨柔软而有弹性［2

3、］。在一般动物的筋骨中也含有许多胶原蛋白，称为“骨胶原”，因此，可从动物筋骨中抽取胶原蛋白作医药及工业用途。2.1.4保持眼角膜透明胶原蛋白是眼角膜主要蛋白质成分，眼角膜中所含胶原蛋白纤维呈现规则排列，此结构不但可以让光线透过，还可使眼角膜呈现透明［3］。R前还出现以胶原蛋白为材料制成的隐形眼镜，提高了眼镜的保水力。2.2胶原蛋白的物理化学性质2.2.1收缩温度在水溶液屮引起胶原湿热收缩变性的温度称为收缩温度，其指示胶原蛋白热变性的临界温度，在提取皮胶原过程必须控制操作温度不高丁收缩温度，以免引起胶原变性。一般来讲，陆生动物的收缩温度要高一些，

4、为65°C左右。这可能与胶原中羟脯氨酸含量有关，羟脯氨酸含量越高，收缩温度越高。222盐析与盐溶作为蛋Q质的一类，胶原也具有盐溶、盐析等性质，如在屮性溶液屮氯化钠浓度小于1.0mol/L时，有利丁*1型胶原的溶解，而当氯化钠浓度大于1.0mol/L时。则有利于IV型胶原的沉淀R1。依据不同类型胶原溶解度与氯化钠浓度的关系，可以对不同类型的胶原进行分离。2.2.3酸和碱水解胶原是天然的极性蛋白质，如IV型胶原含有4.4%天冬氨酸(Asp)残基，7.2%谷氨酸(Glu)残基，2.8%赖氨酸(Lys)残基，所以酸、碱对胶原均有作用。低离子浓度酸可以破

5、坏分子间盐键和Schiff碱，从而引起胶原纤维膨胀、溶解，因此，可以采用O.5mol/L的乙酸、柠檬酸或盐酸控制pH2-3提取胶原［5］,此条件不能引起胶原的全部水解，要得到完全游离的氨棊酸，必须使胶原在105°C、6mol/LHC1中彻底水解。2.2.4酶解对胶原作用的酶大致分为3类：动物胶原酶、作用于胶原非螺旋区段的蛋白酶及细菌胶原酶。胶原酶是一种能在中性pH环境下特异分解天然胶原的酶。动物胶原酶的作用位点在第775与776位氨基酸之间，因为缺少亚氨基，三股螺旋结构较松散［6］。(X链被切成两段后就很容易被其它蛋白酶继续水解，因此，在提取用

6、于生物医用材料的胶原时不能使用胶原酶。2.3胶原蛋白的基本生物学性能231"(氐免^^原^生胶原作为医用生物材料，最重耍的特点在于其低免疫原性。胶原有三种类型的抗原分子，第一类是胶原肽链非螺旋的端肽，第二类是胶原的三股螺旋的构象，第三类是(X-链螺旋区的氨基酸顺序。其中第二类抗原因子仅存在于天然胶原分子中，第三类只出现在变性胶原中，而第一类抗原因子在天然和变性胶原中均存在。2.3.2生物相容性生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。无论是在被吸收前作为新组织的骨架，还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分，都与细胞周围的基质有着良好

7、的相互作用，表现出相互影响的协调性，并成为细胞与组织正常生理功能整体的一部分。2.3.3可生物降解性胶原能被特定的蛋白酶降解，即生物降解性。因胶原具有紧密牢同的螺旋结构，所以绝大多数蛋白酶只能切断其侧链，只有特定的蛋白酶在特定的条件下XI*能降解胶原蛋白，胶原肽键才会断裂。胶原的肽键一旦断裂，其螺旋结构随即被破坏。断裂的胶原多肽就被蛋白酶彻底水解。3胶原蛋白的结构胶原蛋0在体内以胶原原纤维(collagenfibril)或称胶原纤维(collagenfiber)的形式存在。胶原原纤维的基本结构单位是原胶原分子，其相对分子质量为2.85x105,

8、由三股缠绕的多肽链组成，分子间和分子内的交联使得胶原纤维的稳定性得到提高。赖氨酰氧化酶在毗哆醛磷酸参与下催化赖氨酸侧链氧化脱氨，生成§-醛基赖氨酸衍生