食品化学第八章酶ppt课件

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1、第八章酶江苏食品职业技术学院食品工程系第八章酶8.1酶的化学性质和作用特点8.2酶的命名和分类8.3酶的作用机制8.4温度和PH对酶促反应的影响8.5酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响8.6抑制剂和激活剂对酶促反应的影响8.7食品加工中的重要的酶8.8固定化酶8.1酶的化学性质和作用特点1.酶的化学本质八十年代以前:酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。八十年代以后:酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。2.酶的组成绝大多数的酶是蛋白质，按组成可分为：*单纯蛋白酶：仅有AA组

2、成，如胃蛋白酶，脉酶，木瓜蛋白酶*结合蛋白酶：酶蛋白和辅因子结合起来，才有活性。辅因子包括包括金属离子和有机小分子，有机小分子包括辅酶和辅基。辅酶：结合松散，易透析除去。辅基：结合紧密，不易透析除去。酶的组成类型据酶分子组成分类据酶蛋白特征分类单纯蛋白质酶类结合蛋白质酶类酶蛋白辅因子金属离子有机小分子单体酶寡聚酶多酶复合体蛋白质的结构特点：一级、二级、三级、四级结构根据结构不同酶可分为：单体酶：只有单一的三级结构蛋白质构成。寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成。多酶复合体：由几个

3、功能相关的酶嵌合而成的复合体。3.酶的催化作用特点(1)酶和一般催化剂的共性：加快反应速度；不改变平衡常数；自身不参与反应。(2)酶的特性：专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。可分为：绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应，而不作用于任何其它物质。相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键的专一性和基团的专一性。立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。高效性：反应速度与不加催化剂相比可提高108～1

4、020，与加普通催化剂相比可提高107～1013；不稳定性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。条件温和：常温、常压、中性pH。1.习惯命名法根据以下5个原则决定的：（1）根据酶的催化反应的性质来命名（2）根据被作用的底物来命名（3）将酶的作用底物与催化反应的性质结合起来命名（4）将酶的来源与作用底物结合起来命名（5）将酶作用的最后PH和作用底物结合起来命名8.2酶的命名和分类2.系统命名法应标明底物名称、反应性质，最后加一个酶字。如有两种底物，中间用“：”分开。例如：习惯名称

5、:谷丙转氨酶系统名称:L-丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:-酮戊二酸+L-丙氨酸L-谷氨酸+丙酮酸3.系统分类及编号1961年国际生物学会酶学委员会规定了酶的分类原则，按反应类型可将酶分为六大类：（1）氧化还原酶类（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂合酶类（5）异构酶类（6）合成酶类每一大类又分为若干亚类，各亚类又分为若干亚亚类并用4位数字编号系统。例：过氧话氢酶：E.C.1.11.1.6。EC代表酶学委员会，数字含义依次是类，亚类，亚亚类，在亚亚类中的序号。8.3酶的作用机制

6、1.酶催化作用的中间络合物学说酶如何降低活化能：酶先与底物结合形成不稳定的的中间产物—中间络合物，这种中间络合物具有较高的活性，不仅容易生成，而且容易变成产物，并释放出酶。酶催化作用的中间络合物学说示意图:酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间络合物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。E+SP+EES能量水平反应过程GE1E22.酶的活性中心酶为什么会与底物形成中间产物？酶为什么具有高效率、专一性、可调节等特性？

7、都与酶本身的特殊结构直接相关。由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性中心。必需基团有：结合基团、催化基团。酶活性中心出现频率最高的氨基酸：丝氨酸，组氨酸，半胱氨酸，酪氨酸，天冬氨酸，谷氨酸和赖氨酸。活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的部位。结合部位(Bindingsite)：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶

8、的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。3.酶作用的辅助因素1）底物与酶的靠近效应2）底物与酶的定向效应3）张力作用4）酸碱催化作用5）共价催化作用酶原和酶原的激活：酶原：没有活性的酶的前体。酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。8.4温度和PH对酶促反应的影响1.温度对酶促反应的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级