首都师范大学分子考研试题

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1、首都师范大学2003年攻读硕士学位研究生入学考试试题一、用中文解释下列名词：（每题6分，共60分）1、Bioinformatics：生物信息学，使计算机技术和生物科学相结合得一门学科称为生物信息学。2、Proteome&Proteomics:蛋白质组和蛋白质组学，由基因组编码的全部蛋白质为蛋白质组。以蛋白质组为研究对象，在整体水平上研究细胞内蛋白的组成及其活动规律的新兴科学。3、Isoelectricfocusing：等电聚焦，为一种蛋白质电泳方法。在某一PH下，蛋白质分子的静电荷为0，此时在电场中不泳动，这个PH值即为该蛋白的等电点。当蛋白质分子处在一个从阳极到阴

2、极PH值梯度逐渐增加的介质中电泳时，蛋白质分子会按等电点的大小，依次聚集在与其等电点相同的PH位置上，这种按等电点大小在PH梯度中相对应位置上聚焦的行为称为等电聚焦。4、Allostericeffect：变构效应剂，能与酶在非催化不部位结合而改变酶活性的物质。5、Ionexchangechromatography：离子交换层析，一种根据分子电荷的不同进行分离的层析技术。静止相是离子交换树脂，移动相是水溶液，离子交换层析通常在柱内进行，带电的分子通过柱的移动速度根据其电荷的符号和大小而被阻挡，也叫做离子交换。6、Silentmutation:沉默突变，不改变基因产物的

3、突变作用。7、Semiconservativereplication：半保留复制，DNA在复制过程中，首先双螺旋的两条多核苷酸链之间氢键断裂，双链解开，然后每条链各自作为模板，以脱氧核糖核苷酸为原料，按照碱基配对规律，合成新的互补链，这样形成的子代DNA分子与原来的亲代DNA的核苷酸顺序完全相同，在此过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA分子，另一条为新合成的，这种复制方式称为半保留复制。8、ELISA（enzyme-linkedimmunosorbentassay）：酶联免疫吸附分析，一种免疫酶学分析法。把抗原吸附在固相表面，抗体则用特异的酶标记，将固定技术和

4、酶标免疫试剂的优点结合使用，抗原-抗体复合物用酶法进行测定，包括复合物与酶的适当底物共同温育。9、Geneticcodon：遗传密码，指在DNA链上特定的核苷酸排列顺序，它决定蛋白分子中的氨基酸顺序；决定氨基酸的顺序并携带着蛋白质合成信息的一套密码子。10、Oxidativephosphorylation：氧化磷酸化，从ADP合成ATP的磷酸化反应，与线粒体的电子传递系统耦联的过程。二、论述题：（任选9题，每题10分，共90分）1、蛋白质二级结构的类型、特点及其在整个分子空间结构中的作用。答：α螺旋：特点：多呈右手螺旋；侧链R基位于螺旋外侧；每周含3.6个残基，螺距

5、0.54nm，每个残基跨距0.15nm，螺旋半0.23nm；每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键，氢键与轴平行。侧链基团R位于螺旋外侧，φ=-57度ψ=-48度。β-折叠：特点：β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列。通过链间氢键铰链而成。肽链的主链呈锯齿状折叠构象；α-碳原子总处于折叠角上，氨基酸的R基团交替分布在片层两侧，Cα-Cβ键几乎垂直于折叠片平面，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm或0.325nm（完全伸展为0.36nm）；β折叠结构的氢键主要由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链不同部位之间形成，几乎所有肽键都参与链内氢键铰

6、链，氢键与链的长轴接近垂直。β-转角：在β转角部分，由四个氨基酸残基组成；弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的-N-H之间形成氢键，形成环状结构。无规则卷曲：指那些不能被归入明确的二级结构，如折叠或螺旋的肽区段，是一种有序的非重复结构。与生物活性有关，对外界理化因子极为敏感。2、简述细胞内新生肽链折叠的基本原则及动力学途径。3、论述酶的专一性和活性中心，研究它们有何意义。答：酶的专一性：就是指酶对它所作用的底物的严格的选择性，酶只能崔化一种或一类底物，发生一定的化学变化，生成一定的产物。分类：结构专一性：1）绝对特一性2）相对专一性a键专一性b基团专一性

7、立体异构专一性：1）光学专一性2）几何异构专一性关于酶作用专一性的假说：锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状，酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的结构。三点附着假说：认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式，只有这种情况下，不对称催化才实现。酶的活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学反应的位于酶分子上特定空间结构区域，辅助因子参与酶的活性中心，决定催化能力的只有2——3个氨基酸残基。酶活性的必须基团：1）