生化笔记 重点色彩突出

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1、生物化学第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子

2、是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。2、维持三级结构的化学键-----疏水键。一级结构：-----肽键；序列。二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构

3、是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。-----生物活性丧失注：蛋白酶破坏蛋白质一级结构变性后易沉淀-----球蛋白第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸

4、（核苷酸是核酸的基本单位）102、碱基分：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）--爱他干脆哦DNA碱基：ATGC------脱氧核糖核酸------记忆：爱他干脆哦------戊糖低RNA碱基：AUGC------核糖核酸---------记忆：爱哦？干脆3、核酸中含量相对恒定的是：P（磷酸）4、核酸的一级结构：酯键5、核酸分子中最为恒定的：磷二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。2、DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。（2）二级结构：双螺旋模式；两条链平行、反向。---两个方向两链之间----碱基链接，

5、碱基之间----氢键链接。A,T---两个氢键；G,C---三个氢键核酸一圈：10个碱基对，螺距---3.4nm二级结构记忆：结构独特双螺旋，单链排列反平行，碱基互补氢键配，头5尾3顺到底（3）三级结构：超螺旋3、DNA变性：DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏---氢键，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。---碱基在变4、增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。变性DNA在波长260nm的光吸收最强，蛋白质为280nm。三、RNA结构与功能1、mRNA（1）作用：信使、模板、密码

6、（2）多为线状单链，局部形成双链。（3）5’-端有帽子结构（“鸟无帽子”）：帽子结构中多为：m7G（7-甲基鸟苷）3’-端为多聚腺苷酸（polyA）尾巴，polyA增加mRNA的稳定性（“3个尾巴多稳定”）记忆：鸟无帽子，3个尾巴多（多聚腺苷酸）稳定2、tRNA（1）作用：转运，分子量最小。---蛋白质合成搬运工（2）tRNA的3’-端为CCA-OH----搬运部位（3）tRNA的二级结构：三叶草；三级结构：倒L型。3、rRNA（1）作用：合成蛋白质。--场所（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成

7、场所。第三节酶一、酶的催化作用本质----蛋白质，有催化作用。1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白----单纯蛋白质的酶。-无辅助因子2、体内结合蛋白质的酶----多数10结合蛋白质酶：酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，酶蛋白----决定酶反应特异性。结合蛋白质酶：酶蛋白：决定酶反应特异性辅助因子：辅基：结合牢固，由多种金属离子辅酶：结合不牢固3、酶的活性中心：酶分子中直