生物化学 问答题和计算题

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1、蛋白质化学1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。蛋白质的结构决定功能。一级结构决定高级结构的形成，高级结构则与蛋白质的功能直接对应。1.一级结构与高级结构及功能的关系：氨基酸在多肽链上的排列顺序及种类构成蛋白质的一级结构，决定着高级结构的形成。很多蛋白质在合成后经过复杂加工而形成天然高级结构和构象，就其本质来讲，高级结构的加工形成是以一级结构为依据和基础的。有些蛋白质可以自发形成天然构象，如牛胰RNA酶，尿素变性后，空间构象发生变化，活性丧失，逐渐透析掉尿素后可自发形成天然三级结构，恢复95%生物活性。这

2、个例子说明了两点：一级结构决定特定的高级结构；特定的空间构象产生特定的生物功能。一级结构中，特定种类和位置的氨基酸出现，决定着蛋白质的特有功能。例如同源蛋白中所含的不变氨基酸残基，一但变化后会导致功能的丧失；而可变氨基酸残基在不同物种的变化则不影响蛋白质功能的实现。又如人类的镰刀型贫血，就是因为一个关键的氨基酸置换突变后引发的。某些一级结构的变化会导致功能的明显变化，如酶原激活过程，通过对酶原多肽链局部切除而实现酶的天然催化功能。2.高级结构与功能的关系：任何空间结构的变化都会直接影响蛋白质的生物功能。一个蛋白质的各种生物功能都可以在其分子表

3、面或内部找到相对应的空间位点。环境因素导致的蛋白质变性，因天然构象的解体而活性丧失；结合变构剂导致的蛋白质变构效应，则是因空间构象变化而改变其活性2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的）4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。2.多肽链的拆分几条多肽链借助非共价键连接

4、在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基).3.二硫键的断裂几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的β-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。4.测定每条多肽链的氨基酸组成水解,氨基酸分析仪5.分析多肽链的N-末端和C-末端多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸和C-端氨基酸。在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。6.多肽链断裂成多个肽段，可

5、采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。7.分离肽段测定每个肽段的氨基酸顺序。8.确定肽段在多肽链中的次序。9.确定原多肽链中二硫键的位置。酶1、用图示说明米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线，并扼要说明其含义。（1）当[S]很低时，υ与[S]成正比，表现一级反应。（2）随[S]的增加，υ也随[S]的增加而增加，但不成正比。（3）当[S]很大时，υ达到最大值Vm，[S]增加υ不再增加，表现零级反应。2、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓

6、度（用Km表示）⑴当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。⑵Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。⑶1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。米氏方程：底物浓度与酶促反应速度的关系1．于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。2.Km可以反映酶与底物亲和力的大

7、小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。3.Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。4.Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物（或天然底物）。3、试述维生素与辅酶的关系。核酸的结构和功能2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？化学组成：DNA:磷酸、核糖、A、G、T、CRNA：磷酸、脱氧核糖、A、G、U、C分子结构：DNA含两条链，双螺旋

8、结构。RNA通常是单链，可形成局部双链结构细胞内分布：生理功能：RNA1.参与蛋白质的合成2.遗传物质3.具有生物催化剂功能DNA是主要的遗传物质3、DNA双螺旋结