生物化学考试知识点提要

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1、Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。肽链构象为反式构象ω=180(脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有b折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。b-折叠片中，b-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有

2、b-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，b-折叠，环状区域——二级结构(氢键)；超二级结构(花样)：TIM桶，b-回折片……其他各种未写明的；//TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pr

3、o可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体；胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶）有催化三联体，特异

4、性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。(转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白)自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基

5、，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-endrule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位⑴氧化脱氨：(仅少数AA)谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶//变构酶inMIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。⑵联合脱氨：

6、(主要)转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。//转氨酶——催化氨基在氨基酸&α-酮酸之间可逆的转移。⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。尿素循环{鸟氨酸循环byKrebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）：总：2

7、NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。0.循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP）氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（inMIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。1.鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT2.瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质3.精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质4.精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸

8、，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏)⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏)长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi；PPi→2Pi//脂酰-CoA有高能硫酯键⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP脂酰-