分子生物学原理(考点总结)

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1、分子生物学原理（最终回）Chapter1ProteinStructureandFunction复习题（1）1.名词解释（1）Peptides肽，由氨基酸脱水缩合形成的两性有机化合物。（2）Simpleproteins简单蛋白，不含蛋白辅助因子的蛋白为简单蛋白。（3）Conjugatedproteins缀合蛋白，它含有蛋白辅助因子，如辅酶、辅基等。（4）Coenzyme辅酶，是一种蛋白辅助因子，通过非共价键与链相连，可以用透析、超滤的方法将其除去。（5）Prostheticgroup辅基，是一种蛋白辅助因子，通过共价键与多肽链相连，不易与多肽链分离。（6）Configuration构型，有机分

2、子的空间排列，不同的排列彼此作为参照，它们之间的转化需要破坏共价键。（7）Conformation构象，取代基团的空间排列，它们的转化可以通过单键的旋转来完成，故不需要破坏共价键。（8）Chiralcarbin手性碳原子，连接四个不同原子或基团的碳原子叫做手性碳原子。（9）Enantiomers对映异构体，如两个分子互为镜像关系，则称这两个分子为对映异构体，对映异构体具有旋光性。（10）Opticalisomers旋光异构体，是一对对映异构体，它们除了光学特性不一样以外，其它物化特征均相同。（11）Cisandtransisomers正反异构体，取代基团在双键两侧的不同排列形成正反异构体。（

3、12）Ampholytes两性电解质，既包括碱性基团又包括酸性基团的分子，故既能和酸反应又能和酸反应，如氨基酸。（13）Isoelectricpoint等电点，氨基酸净电荷为零时所对应的pH。（14）Peptideplane肽平面，肽键具有一定程度的双键性，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1及Cα2不能自由转动，位于同一平面内，该平面就是肽平面。（15）Dihedralangle二面角，绕Cα-N及Cα-N旋转的角分别为肽平面的两个二面角，它决定了肽链的主链构象。（16）Ramachandrandiagram拉氏构象图，Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确

4、定了哪些成对二面角（φ、ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，那些是不允许的，并以φ为横坐标，以ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该图几位拉氏构象图。（17）Primarystructureofproteins蛋白的初级结构，氨基酸的排列顺序即为蛋白的初级结构。（18）Secondarystructureofproteins蛋白的二级结构，它是指多肽链的局部构象，即局部骨架的折叠方式。（19）Tertiarystructureofproteins蛋白的三级结构，是指整条多肽链的构象，包括所有原子的空间排列。（20）Quaternarystructureofproteins蛋白的四级结构，它是指

5、亚基间的相互作用，包括亚基数目、种类、空间位置及相互作用。（21）Coiledcoil卷曲螺旋，指两个或两个以上的α-helix相互缠绕形成的稳定超螺旋。（22）β-strand,β-barrel&β-saddleβ折叠链是指β折叠中的多肽链，它的矩形排列形成马鞍形，交错排列形成圆筒形。（23）β-turnβ转角，球状蛋白质的多肽链上出现180°的回折即为β转角，由四个氨基酸组成，氢键存在于第一个CO和第四个NH之间。一般为trans，但脯氨酸有6%的cis。（24）Disulfidebonds二硫键，两个半胱氨酸缩合在硫醇之间形成的键为二硫键。（25）Electronegativityof

6、elements电负性，为原子获得电子的能力，其数值越大，在形成化学键时对成键电子的吸引能力越强。（26）Entropy熵，它指的是体系的混乱程度，熵值越大，体系越稳定。（27）Motif模体，也叫超二级结构，指的是几个二级结构的稳定特殊排列及彼此的连接，是结构域的亚单元，表现结构域的各种功能。（28）Domain结构域，是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，在三维空间可以明显区分及相对独立，并具有一定的生物学功能。2.22种天然氨基酸的名称、符号及其主要特征（略）。3.为什么Gly的酸性明显强于醋酸？由于在Gly中，α-NH2跟α-COOH竞争H，使COOH更容易解离，

7、故其酸性较强。4.天然氨基酸的特征性颜色反应和光吸收特征是什么？茚三铜反应：α氨基酸的茚三铜反应为蓝色，但脯氨酸为黄色。应用的是α-NH2生色基团的活泼性。光吸收特征：1）含有苯环，测定时用280nm的吸光度值（Trp278nm，Tyr275nm，Phe257nm）2）其它氨基酸不含苯环，测定时用220nm的吸光度值，应用的是肽键的性质。5.Peptidebond的主要特点是什么？①肽键中N的电子云向羰基O偏