考研@生物化学最详细笔记

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1、37生物化学概述一、生物化学研究的基本内容研究生命体的化学组成与化学变化。二、生物化学发展简史十八世纪下半叶法国化学家Lavoisier（1783）发现生物氧化过程十九世纪生物化学进展缓慢（德国领先）J.vonLiebig(1803-1873)新陈代谢（1842）Hoppe-Seyler(1825-1895)Biochemie（1877）二十世纪初德、美、英、法生物化学发展生物化学领域三大发现：酶、维生素、激素二十世纪中叶生物化学快速发展原因：1.生物化学研究方法的改进2.跨学科的合作研究美国生物学家Watson,英国物理学家Cri

2、ck：1953DNA双螺旋（1962获诺贝尔奖）英国化学家Sanger:牛胰岛素结构（1958）英国物理学家Kendrew:解析肌红蛋白结构（1962）美国生物化学家Nirenberg：破遗遗传密码（1969）美国生物化学家Holly：解析tRNA结构（1969）法国生物学家Jocob,Monod：遗传信息流（1965）英国化学家Sanger:DNA测序（1983）我国科学家在生物化学领域中的贡献1965生化所与有机化学所人工合成有功能的蛋白质－牛胰岛素1973X－射线分析出猪胰岛素空间结构1983酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成

3、(tRNAAla)2002水稻基因组测序蛋白质化学一、蛋白质的概念与生物意义1、概念：是生活细胞含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸为基本单位,经肽键连接而成的生物大分子。2、意义：细胞中含量最丰实、功能最多的生物大分子。①酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化下进行的②结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）③贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）④物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白

4、、电子传递体）⑤细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）⑥激素功能（胰岛素）⑦防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）⑧接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）⑨调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）二、氨基酸（一）氨基酸的基本结构和性质1、结构：氨基酸是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。2、性质①物理性质a、两性解离：氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。b、等

5、电点：氨基酸所带正电荷数与负电荷数相等时（净电荷为零时）的溶液pH值，称为等电点pI＝1/2（pKa1＋pKa2）pH>pI时，AA带负电，向正极移动pH

6、（DNFB）反应：在弱碱性溶液中,DNFB将a-氨基酸转变成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸（DNP-AA）。应用：鉴定多肽链的氨基末端氨基酸b、艾德曼反应（Edmanreaction）试剂：苯异硫氰酸酯（PITC）反应：弱碱条件下与PITC反应生成用途：鉴定多肽链氨基末端AA；蛋白质测序c、与亚硝酸的反应：反应：产物为相应的羟基酸和氮气，产生的氮气一半来自氨基酸的氨基氮，一半来自亚硝酸。用途：通过测定氮的体积可计算氨基酸的量.此方法叫范·斯莱克定氮法d、与甲醛的反应：生成羟甲氨基衍生物e、酰化反应：与酰基供体生成一（二）酰氨g基衍生

7、物；用于α-氨基的保护f、成盐反应：与酸成盐h、与醛类的反应：生成弱碱（2）α-羧基参加的反应a、脱羧反应：产物为CO2和相应的胺b、具有机酸的通性：与碱成盐；与醇成酯；及成酰卤、酰胺……（3）a－氨基和a－羧基同时参加的反应茚三酮反应(Ninhydrinreaction)反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物3737用途：可作为氨基酸定量分析方法。（4）巯基的反应a、巯基不稳定，易被氧化成二硫键2半胱氨酸®胱氨酸2-SH®-S-S-b、与重金属反应AA－SH＋Ag+®AA-SAg¯c、二硫键的打开氧化：Cys-S-S

8、-Cys+HCOOOH®2AA-SO3-（磺基丙氨酸）还原：Cys-S-S-Cys＋b-巯基乙醇®2Cys-SHd、巯基的保护巯基的烷基化试剂：碘乙酸、碘乙酰胺－SH＋ICH2COOH®－SCH2COOH＋HI（二）根据R基团极性对2