ig的结构与功能及医疗应用

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1、Ig的结构与功能及医疗应用华中科技大学自然与生命科学院药物合成实验室【摘要】免疫球蛋白指具有抗体活性的动物蛋白,是一种具有抗体活性或化学结构上与抗体相似的球蛋白，是重要的免疫效应分子，多数为丙种球蛋白，主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中Ig的结构复杂，用途广泛，在临床疾病的预防、治疗和诊断等方面都有着较好的效果，但是，这并不意味着注射免疫球蛋白是万能的。此外，免疫球蛋白还有一定的副作用，如疫苗可能接种失败，给给母肾的功能增加压力，也可能会形成抗原抗体复合物，有一定的潜在危险。因此，在使

2、用免疫球蛋白治疗和预防疾病的时候，应当经过相关医师的诊断并由他们给出建议方可施行，不能盲目注射。只有科学合理的利用，才能真正发挥免疫球蛋白良好的医疗作用。【关键词】免疫球蛋白抗体氨基酸序列凝聚物【正文】免疫球蛋白（immunoglobulin简称）指具有抗体活性的动物蛋白,是一种具有抗体活性或化学结构上与抗体相似的球蛋白，是重要的免疫效应分子，多数为丙种球蛋白，主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。它由两条相同的轻链和两条相同的

3、重链所组成，根据分子重链不同免疫球蛋白可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM还有亚类。其中IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM是五聚体。一、免免疫球蛋白的基本结构Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子免疫球蛋白，称为Ig分子的单体，

4、是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清

5、型IgA高。五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5个结合点可结合。H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，

6、称为骨架区(FR)。VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。　重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入)CI。的长度基本一致．但不同类别IgCH

7、的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域，称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同

8、时结合两个不同的抗原表位。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对免疫球蛋白分子基本结构示意图的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。二、免疫球蛋白的功能1、免疫球蛋白V区的功能主要是特异性识别、结合抗原。由于Ig有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数目也不同。Ig结合抗原表位的个数称为抗原结合