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1、·730·国外医学临床生物化学与检验学分册2005年10月第26卷第10期SectClinBiochem&LabMedForeignMedSci,October2005,Vol26,No.10·综述·血清中血管紧张素转换酶测定的临床应用张金生徐娜综述王俊英审校【摘要】血管紧张素转换酶(ACE)是一种二肽羧肽酶,主要分布在肺泡毛细血管内皮表面,其主要作用是水解血管紧张素Ⅰ(AngⅠ)转化成血管紧张素Ⅱ(AngⅡ)。现对其结构、测定方法、临床应用等方面作一介绍。【关键词】肽基二肽酶A;血管紧张素Ⅱ;免疫酶技术射层析法、分光光度法。随着对ACE研究的深入,相血清中血
2、管紧张素转换酶继建立了高效液相色谱法、放射免疫法、酶偶联法及血清中血管紧张素转换酶(angiotensinconver-ACE基因测定法等。[2,3]tingenzyme,ACE)又名激肽酶Ⅱ,是一个由单一多肽酶偶联法:血清中的ACE作用于底物马尿链组成的膜结合糖蛋白,因其活性中心含有金属元素酸双苷肽,生成马尿酸和双苷肽,再由γ-谷氨酰基转锌,又叫金属蛋白酶,属二羧肽酶,相对分子质量约为移酶作指示酶催化酶偶联反应,在410nm处测定其(14～16)×103。血管内皮细胞和心脏中均有大量吸光度,ACE活性与生成物量呈正比。偶联反应如ACE分布,在肺、肾、肝、附睾
3、、前列腺等组织的血管内下:皮细胞或上皮细胞以及血浆、尿等体液中也可检出ACE马尿酸双苷肽>马尿酸+双苷肽ACE,但传导系统中无ACE的分布。人体内ACE含量最高的部位是黑质纹状体和基底节。ACE是肾双苷肽+GGCNGGT>γ-谷氨酰双苷肽+3-羧基素-血管紧张素-醛固酮系统的关键酶,其分布的特异-4-硝基苯胺性在很大程度上决定了血管紧张素(angiotensin,放免法:此法使用蛋白酶抑制剂Lisinopril、Ang)作用的强度和定位。血管紧张素转换酶(ACE)Aprotinin及EDTA结合的放射免疫分析方法,具有通过水解作用把血管紧张素Ⅰ(AngⅠ)转化
4、成血管快速、灵敏的特点,但需特殊仪器,应用并不广泛。紧张素Ⅱ(AngⅡ),AngⅡ是最强的血管收缩素之PCR检测ACE基因:DD型及D等位基因与各一,它直接作用于血管平滑肌,并刺激醛固酮的合成疾病间关系的报道广泛。但有些结论,如高血压成因和分泌,提高肾脏保钠、保水能力,有助于机体内环境等并不一致。此法因属分子生物学范围而得到广泛的稳定。AngⅡ还有增强电压依赖钙通道活化,促进关注,但因需特殊仪器及细致的操作,因而不能在基血管内皮素合成,引起平滑肌收缩,增加外周阻力,致层普遍应用。升高血压的作用;AngⅡ又可作用于中枢神经系统,[4]分光光度法:利用马尿酸-组氨
5、酸-亮氨酸溶液[1]促进加压素分泌,进一步增加肾脏水钠吸收。ACE作为ACE的反应底物被其分解生成马尿酸和组氨酸不仅是肾素-血管紧张素-醛固酮系统的重要成分,也-亮氨酸。马尿酸与氰尿酰氯结合呈淡黄色,通过比色是激肽释放酶-激肽系统中的重要成分,能灭活舒血管法可计算出ACE的活性。利用马尿酸-组氨酸-亮氨物质缓激肽,这两种作用均可导致血管收缩,从而引酸溶液不被大多数其他的组织肽酶所分解,而且马尿起高血压,因此在心血管病理生理学上起重要作用。酸与氰尿酰氯显色后非常稳定。近年来随着分子生物学技术的发展,人们发现,从80年代早期,出现使用呋喃丙烯基丙氨酰甘氨酰ACE基
6、因存在多态性---插入/缺失型(insertion/甘氨酸(furylacryloyl-phe-Gly-Gly,FAPGG)作为底deletion,I/D),证明ACE缺失型等位基因是高血压、物测ACE的特异活性。FAPGG被ACE催化水解冠心病和心肌病等心血管疾病的危险因素,ACE基因时,产生吸光度变化,在340nm处测定。此法灵敏度[1]的多态性与循环中的ACE及AngⅡ的水平相关。明显改善,参考值范围也被确定。近期国内外资料测血清中血管紧张素转换酶的测定定血清(浆)或组织液ACE活性大多采用FAPGG作底物的试剂,且此法可用于全自动生化分析仪,适合血管紧
7、张素转换酶(ACE)具有重要的生理功能,于临床常规检验。早期关于ACE的测定多采用荧光光度法、生物学放由于ACE活性测定各种参考值不尽相同,与年作者单位:400016重庆医科大学附属第一医院检验科龄、性别及血清血管紧张素转换酶(SACE)相关,国内国外医学临床生物化学与检验学分册2005年10月第26卷第10期SectClinBiochem&LabMedForeignMedSci,October2005,Vol26,No.10·731·外尚有争论。有学者认为,成年人SACE活性虽男性察的有效手段。但国内也有学者报道,肺癌与矽肺[4][15]稍高于女性,但无性别
8、和年龄差异。也有学者认为SACE活性与
